کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8295159 | 1536757 | 2018 | 24 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Structural insights into a StART-like domain in Lam4 and its interaction with sterol ligands
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
nuclear magnetic resonance - رزونانس مغناطیسی هستهایNMR - تشدید مغناطیسی هستهای Protein-lipid interaction - تعامل پروتئین و چربیLTP - تقویت طولانی مدت یا LTP Membrane contact sites - سایت های تماس با غشاءendoplasmic reticulum - شبکه آندوپلاسمی LAM - لامlipid transfer protein - پروتئین انتقال لیپیدLipid transfer proteins - پروتئین های انتقال لیپید
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
Sterols are essential components of cellular membranes and shape their biophysical properties. The recently discovered family of Lipid transfer proteins Anchored at Membrane contact sites (LAMs) has been suggested to carry out intracellular sterol traffic using StART-like domains. Here, we studied the second StART-like domain of Lam4p from S. cerevisiae by NMR. We show that NMR data are consistent with the StART-like domain structure, and that several functionally important regions within the domain exhibit significant conformational dynamics. NMR titration experiments confirm sterol binding to the canonical sterol-binding site and suggest a role of membrane interactions on the thermodynamics and kinetics of sterol binding.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 495, Issue 3, 15 January 2018, Pages 2270-2274
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 495, Issue 3, 15 January 2018, Pages 2270-2274
نویسندگان
Alberto T. Gatta, Andrea C. Sauerwein, Anastasia Zhuravleva, Tim P. Levine, Stephen Matthews,