کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8295243 | 1536758 | 2018 | 15 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
The role of Protein Disulfide Isomerase and thiol bonds modifications in activation of integrin subunit alpha11
ترجمه فارسی عنوان
نقش تغییرات پروتئین دی سولفید ایزومراز و پیوند تیوول در فعال شدن زیر واحد آلفا 11
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
چکیده انگلیسی
Integrins belong to a family of transmembrane receptors that mediate cell migration and adhesion to ECM. Extracellular domains of integrin heterodimers contain cysteine-rich regions, which are potential sites of thiol-disulfide exchanges. Rearrangements of extracellular disulfide bonds regulate activation of integrin receptors by promoting transition from an inactive state into a ligand-binding competent state. Modifications of integrin disulfide bonds dependent on oxidation-reduction can be mediated by Protein Disulfide Isomerse (PDI). This paper provides evidences that binding to integrin ligands initiate changes in free thiol pattern on cell surface and that thiol-disulfide exchange mediated by PDI leads to activation of integrin subunit α11. By employing co-immunoprecipitation and confocal microscopy analysis we showed that α11β1 and PDI create complexes bounded by disulfide bonds. Using surface plasmon resonance we provide biochemical evidence that PDI can interact directly with integrin subunit α11.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 495, Issue 2, 8 January 2018, Pages 1635-1641
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 495, Issue 2, 8 January 2018, Pages 1635-1641
نویسندگان
Marcin Popielarski, Halszka Ponamarczuk, Marta Stasiak, Lidia Michalec, Radoslaw Bednarek, Maciej Studzian, Lukasz Pulaski, Maria Swiatkowska,