کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8334176 | 1540271 | 2012 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Differing structural characteristics of molten globule intermediate of peanut lectin in urea and guanidine-HCl
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
PBSOligomeric proteinPNANBSGdnHClN-bromosuccinimide8-anilino-1-naphthalenesulfonatepeanut agglutinin - آگلوتینین بادام زمینیTryptophan modification - اصلاح تریپتوفانcircular dichroism - رنگ تابی دورانیANS - سالPhosphorescence - فسفرانسنسFluorescence - فلورسنسPeanut lectin - لکتین بادام زمینیhigh performance liquid chromatography - کروماتوگرافی مایع با کارایی بالاHPLC - کروماتوگرافی مایعی کاراMolten globule - گلوله گلولهGuanidine hydrochloride - گوانیدین هیدروکلراید
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
The structural characteristics of exclusive equilibrium molten globule-like intermediate formed during peanut lectin unfolding in urea and guanidine hydrochloride (GdnHCl) have been investigated by size-exclusion chromatography, circular dichroism, fluorescence, phosphorescence, and chemical modification. The elution behavior and 8-anilino-1-naphthalenesulfonate binding indicate a less compact tertiary structure in urea than in GdnHCl. Further, the urea-induced intermediate reveals perturbed, nonnative typical β-sheet conformation in contrast to native-like atypical β-structure in GdnHCl. N-bromosuccinimide oxidation shows that none of three tryptophan residues is modified for GdnHCl-induced intermediate while one gets oxidized in urea. Such difference in tryptophan environment is supported by acrylamide quenching (Stern-Volmer constant being 3.2 and 5.8 Mâ1 respectively), and phosphorescence studies at 77 K which show a blue-shift of (0, 0) band from 412.4 nm (GdnHCl) to 411.4 nm (urea). These results may provide important insight into the differential effects of GdnHCl and urea on the structural characteristics of intermediate state(s) in protein folding.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: International Journal of Biological Macromolecules - Volume 51, Issue 3, October 2012, Pages 188-195
Journal: International Journal of Biological Macromolecules - Volume 51, Issue 3, October 2012, Pages 188-195
نویسندگان
Goutam Ghosh, Dipak K. Mandal,