کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8477025 | 1550867 | 2015 | 11 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
The carboxy-terminal tail or the intracellular loop 3 is required for β-arrestin-dependent internalization of a mammalian type II GnRH receptor
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
PKCIC3β-arrestinIC2intracellular loop 3GRKGPCREC50DMEMERKSDSIC50Dulbecco's modified Eagle Medium - Eagle Medium اصلاح شده DulbeccoG protein-coupled receptor kinase - G پروتئین گیرنده کینازInternalization - داخلی سازیsodium dodecyl sulphate - سدیم دودسیل سولفاتinositol phosphates - فسفات inositoltransmembrane helix - مارپیچ فرابنفشhalf-maximal inhibitory concentration - نیمه حداکثر غلظت مهاریfollicle-stimulating hormone - هورمون تحریک کننده فولیکولluteinising hormone - هورمون لوتئینیزهFSH - هورمون محرکه فولیکولی Protein kinase C - پروتئین کیناز سیextracellular signal-regulated kinases - کیناز های تنظیم شده سیگنال خارج سلولیGnRH receptor - گیرنده GnRHG protein-coupled receptor - گیرندههای جفتشونده با پروتئین جی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
بیولوژی سلول
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: The carboxy-terminal tail or the intracellular loop 3 is required for β-arrestin-dependent internalization of a mammalian type II GnRH receptor The carboxy-terminal tail or the intracellular loop 3 is required for β-arrestin-dependent internalization of a mammalian type II GnRH receptor](/preview/png/8477025.png)
چکیده انگلیسی
The type II GnRH receptor (GnRH-R2) in contrast to mammalian type I GnRH receptor (GnRH-R1) has a cytosolic carboxy-terminal tail. We investigated the role of β-arrestin 1 in GnRH-R2-mediated signalling and mapped the regions in GnRH-R2 required for recruitment of β-arrestin, employing internalization assays. We show that GnRH-R2 activation of ERK is dependent on β-arrestin and protein kinase C. Appending the tail of GnRH-R2 to GnRH-R1 enabled GRK- and β-arrestin-dependent internalization of the chimaeric receptor. Surprisingly, carboxy-terminally truncated GnRH-R2 retained β-arrestin and GRK-dependent internalization, suggesting that β-arrestin interacts with additional elements of GnRH-R2. Mutating serine and threonine or basic residues of intracellular loop 3 did not abolish β-arrestin 1-dependent internalization but a receptor lacking these basic residues and the carboxy-terminus showed no β-arrestin 1-dependent internalization. Our results suggest that basic residues at the amino-terminal end of intracellular loop 3 or the carboxy-terminal tail are required for β-arrestin dependent internalization.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Molecular and Cellular Endocrinology - Volume 411, 15 August 2015, Pages 187-197
Journal: Molecular and Cellular Endocrinology - Volume 411, 15 August 2015, Pages 187-197
نویسندگان
Michael T. Madziva, Nonhlanhla N. Mkhize, Colleen A. Flanagan, Arieh A. Katz,