کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8477144 | 1550885 | 2014 | 37 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Allosteric mechanisms of nuclear receptors: insights from computational simulations
ترجمه فارسی عنوان
مکانیزم های آلوستریک گیرنده های هسته ای: بینش از شبیه سازی های محاسباتی
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
LBPRARVDRHDXNTDRXRαRetinoid X Receptor αH12PPARγAF-2VDSRMSDLBDDBDREMDPTMSAXSnuclear magnetic resonance - رزونانس مغناطیسی هستهایAllostery - آلوستریStructural coupling - اتصال ساختاریpost-translational modification - اصلاح post-translationalactivation function 2 - تابع فعال سازی 2Hydrogen/deuterium exchange - تبادل هیدروژن / دایتریمNMR - تشدید مغناطیسی هستهای Ligand binding pocket - جیب گیرنده لیگندN-terminal domain - دامنه N-terminalDNA-Binding Domain - دامنه اتصال DNAligand binding domain - دامنه اتصال لیگاندMolecular dynamics - دینامیک ملکولی یا پویایی مولکولیReplica exchange molecular dynamics - دینامیک مولکولی مبادله ی Replicaroot mean squared deviation - ریشه متوسط انحراف مربعMolecular dynamic simulations - شبیه سازی پویایی مولکولیLigand binding - لیگاند اتصالcoregulators - مجتمع مسکونیwild type - نوع وحشیsmall angle X-ray Scattering - پراکندگی اشعه ایکس زاویه کوچکAndrogen Receptor - گیرنده آندروژنیEstrogen receptor - گیرنده استروژنRetinoic acid receptor - گیرنده اسید رتینوئیکperoxisome proliferator activated receptor γ - گیرنده پروتئینزا پراکسیوم فعال γglucocorticoid receptor - گیرنده گلوکوکورتیکوئیدNuclear receptor - گیرنده هستهای، گیرندههای هستهایnuclear receptors - گیرندههای هستهای
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
بیولوژی سلول
چکیده انگلیسی
The traditional structural view of allostery defines this key regulatory mechanism as the ability of one conformational event (allosteric site) to initiate another in a separate location (active site). In recent years computational simulations conducted to understand how this phenomenon occurs in nuclear receptors (NRs) has gained significant traction. These results have yield insights into allosteric changes and communication mechanisms that underpin ligand binding, coactivator binding site formation, post-translational modifications, and oncogenic mutations. Moreover, substantial efforts have been made in understanding the dynamic processes involved in ligand binding and coregulator recruitment to different NR conformations in order to predict cell/tissue-selective pharmacological outcomes of drugs. They also have improved the accuracy of in silico screening protocols so that nowadays they are becoming part of optimisation protocols for novel therapeutics. Here we summarise the important contributions that computational simulations have made towards understanding the structure/function relationships of NRs and how these can be exploited for rational drug design.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Molecular and Cellular Endocrinology - Volume 393, Issues 1â2, 5 August 2014, Pages 75-82
Journal: Molecular and Cellular Endocrinology - Volume 393, Issues 1â2, 5 August 2014, Pages 75-82
نویسندگان
Jonathan A.G. Mackinnon, Nerea Gallastegui, David J. Osguthorpe, Arnold T. Hagler, Eva Estébanez-Perpiñá,