کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
9886609 | 1537840 | 2005 | 10 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
The apolipoprotein(a) component of lipoprotein(a) mediates binding to laminin: contribution to selective retention of lipoprotein(a) in atherosclerotic lesions
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
ε-ACAPBSKIVmAbPVDFapoB-100LBSPAGEECMapo(a) - apo (a)BSA - BSALp(a) - Lp (a)PMFs - PMF هاε-aminocaproic acid - ε-آمینوکاپرویک اسیدAtherosclerosis - آترواسکلروز(تصلب شریان)bovine serum albumin - آلبومین سرم گاوMonoclonal antibody - آنتی بادی مونوکلونالapolipoprotein(a) - آپولیپوپروتئین (a)apolipoprotein B-100 - آپولیپوپروتئین B-100Extracellular matrix components - اجزای ماتریکس خارج سلولیSDS-PAGE - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدpolyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدSodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل پلی اتیل آمید سدیم دودسیل سولفاتEnzyme-linked immunosorbent assay - تست الیزاELISA - تست الیزاpolyvinylidene difluoride - دی فلوئورید پلی وینیلیدینPhosphate-Buffered - فسفات بافرphenylmethylsulfonyl fluoride - فنیل متیل سولفونیل فلورایدLaminin - لامینینLipoprotein(a) - لیپوپروتئین (a)low density lipoprotein - لیپوپروتئین چگالی کمLDL - لیپوپروتئین کم چگالی(کلسترول بد)Phosphate-buffered saline - محلول نمک فسفات با خاصیت بافری
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
Lipoprotein(a) [Lp(a)] entrapment by vascular extracellular matrix may be important in atherogenesis. We sought to determine whether laminin, a major component of the basal membrane, may contribute to Lp(a) retention in the arterial wall. First, immunohistochemistry experiments were performed to examine the relative distribution of Lp(a) and laminin in human carotid artery specimens. There was a high degree of co-localization of Lp(a) and laminin in atherosclerotic specimens, but not in non-atherosclerotic sections. We then studied the binding interaction between Lp(a) and laminin in vitro. ELISA experiments showed that native Lp(a) particles and 17K and 12K recombinant apolipoprotein(a) [r-apo(a)] variants interacted strongly with laminin whereas LDL, apoB-100, and the truncated KIV6-P, KIV8-P, and KIV9-P r-apo(a) variants did not. Overall, the ELISA data demonstrated that Lp(a) binding to laminin is mediated by apo(a) and a combination of the lysine analogue ε-aminocaproic acid and salt effectively decreases apo(a) binding to laminin. Secondary binding analyses with 125I-labeled r-apo(a) revealed equilibrium dissociation constants (Kd) of 180 and 360 nM for the 17K and 12K variants binding to laminin, respectively. Such similar Kd values between these two r-apo(a) variants suggest that isoform size does not appear to influence apo(a) binding to laminin. In summary, our data suggest that laminin may bind to apo(a) in the atherosclerotic intima, thus contributing to the selective retention of Lp(a) in this milieu.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell Biology of Lipids - Volume 1687, Issues 1â3, 21 February 2005, Pages 1-10
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell Biology of Lipids - Volume 1687, Issues 1â3, 21 February 2005, Pages 1-10
نویسندگان
Angela D'Angelo, Diego Geroldi, Mark A. Hancock, Viviana Valtulina, Antonia I. Cornaglia, Craig A. Spencer, Enzo Emanuele, Alberto Calligaro, Marlys L. Koschinsky, Pietro Speziale, Livia Visai,