کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10738551 | 1046714 | 2011 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Knockout of SOD1 promotes conversion of selenocysteine to dehydroalanine in murine hepatic GPX1 protein
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
GSHIDASOD1APPGPx1MRMGSSGJnk1tBHPDehydroalanineXICSECApparent - آشکارFormic acid - اسید فرمیکDHA - دوکوساهگزائنوئیک اسیدFree radicals - رادیکال آزادSelenocysteine - سلنوسیستینSuperoxide dismutase - سوکسوکس دیسموتازMass spectrometry - طیف سنجی جرمیCopper,zinc-superoxide dismutase - مس، روی سوپراکسید دیسموتازMouse - موشMultiple-reaction monitoring - نظارت چند واکنشwild type - نوع وحشیLiver - کبدliquid chromatography - کروماتوگرافی مایعextracted ion chromatogram - کروماتوگرافی یون استخراج شدهInformation-Dependent Acquisition - کسب اطلاعات وابستهGlutathione - گلوتاتیونglutathione disulfide - گلوتاتیون دی سولفیدglutathione peroxidase - گلوتاتیون پراکسیدازglutathione peroxidase-1 - گلوتاتیون پراکسیداز-1
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
سالمندی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Se-dependent glutathione peroxidase-1 (GPX1) and Cu,Zn-superoxide dismutase (SOD1) are two major intracellular antioxidant enzymes. The purpose of this study was to elucidate the biochemical mechanisms for the 40% loss of hepatic GPX1 activity in SOD1â/â mice. Compared with the wild type (WT), the SOD1â/â mice showed no change in the total amount of GPX1 protein. However, their total enzyme protein exhibited 31 and 38% decreases (PÂ <Â 0.05) in the apparent kcat for hydrogen peroxide and tert-butylperoxide (at 2Â mM GSH), respectively. Most striking, mass spectrometry revealed two chemical forms of the 47th residue of GPX1: the projected native selenocysteine (Sec) and the Se-lacking dehydroalanine (DHA). The hepatic GPX1 protein of the SOD1â/â mice contained 38% less Sec and 77% more DHA than that of WT and showed aggravated dissociation of the tetramer structure. In conclusion, knockout of SOD1 elevated the conversion of Sec to DHA in the active site of hepatic GPX1, leading to proportional decreases in the apparent kcat and activity of the enzyme protein as a whole. Our data reveal a structural and kinetic mechanism for the in vivo functional dependence of GPX1 on SOD1 in mammals and provide a novel mass spectrometric method for the assay of oxidative modification of the GPX1 protein.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Free Radical Biology and Medicine - Volume 51, Issue 1, 1 July 2011, Pages 197-204
Journal: Free Radical Biology and Medicine - Volume 51, Issue 1, 1 July 2011, Pages 197-204
نویسندگان
Shi Kui Wang, Jeremy D. Weaver, Sheng Zhang, Xin Gen Lei,