کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10766632 | 1050667 | 2008 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Thermal unfolding of the archaeal DNA and RNA binding protein Ssh10
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
DSCΔHcalΔHVHΔCpSulfolobusAUC - AUCanalytical ultracentrifugation - ultracentrifugation تحلیلیArchaea - باستانیان یا آرکیاThermostability - ترموستاتاMelting Temperature - دمای ذوبcircular dichroism - رنگ تابی دورانیHistone-like proteins - پروتئین های هیستون مانندDifferential scanning calorimetry - کالریمتری روبشی افتراقی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The reversible thermal unfolding of the archaeal histone-like protein Ssh10b from the extremophile Sulfolobus shibatae was studied using differential scanning calorimetry and circular dichroism spectroscopy. Analytical ultracentrifugation and gel filtration showed that Ssh10b is a stable dimer in the pH range 2.5-7.0. Thermal denaturation data fit into a two-state unfolding model, suggesting that the Ssh10 dimer unfolds as a single cooperative unit with a maximal melting temperature of 99.9 °C and an enthalpy change of 134 kcal/mol at pH 7.0. The heat capacity change upon unfolding determined from linear fits of the temperature dependence of ÎHcal is 2.55 kcal/(mol K). The low specific heat capacity change of 13 cal/(mol K residue) leads to a considerable flattening of the protein stability curve (ÎG (T)) and results in a maximal ÎG of only 9.5 kcal/mol at 320 K and a ÎG of only 6.0 kcal/mol at the optimal growth temperature of Sulfolobus.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 373, Issue 4, 5 September 2008, Pages 482-487
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 373, Issue 4, 5 September 2008, Pages 482-487
نویسندگان
Xiaoqiu Wu, Madalina Oppermann, Kurt D. Berndt, Tomas Bergman, Hans Jörnvall, Stefan Knapp, Udo Oppermann,