کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10766818 | 1050679 | 2008 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Spectroscopic and ITC study of the conformational change upon Ca2+-binding in TnC C-lobe and TnI peptide complex from Akazara scallop striated muscle
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
piperazine-1,4-bis(2-ethanesulfonic acid)MOPSTNCITCTCAnuclear magnetic resonance - رزونانس مغناطیسی هستهایCa2+ - Ca2 +TnI - TNIEDTA - اتیلن دی آمین تترا استیک اسید Ethylenediaminetetraacetic acid - اتیلینیدامین تتراستیک اسید3-morpholinopropanesulfonic acid - اسید 3-مورفولینو پروپان سولفونیکTroponin - تروپونینTroponin C - تروپونین CTroponin I - تروپونین ITroponin T - تروپونین TNMR - تشدید مغناطیسی هستهای TnT - تی ان تیcircular dichroism - رنگ تابی دورانیPipes - لوله هایIsothermal titration microcalorimetry - میکرو کالرورمتری تیتاسیون ایزوترمال
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Spectroscopic and ITC study of the conformational change upon Ca2+-binding in TnC C-lobe and TnI peptide complex from Akazara scallop striated muscle Spectroscopic and ITC study of the conformational change upon Ca2+-binding in TnC C-lobe and TnI peptide complex from Akazara scallop striated muscle](/preview/png/10766818.png)
چکیده انگلیسی
Akazara scallop (Chlamys nipponensis akazara) troponin C (TnC) of striated adductor muscle binds only one Ca2+ ion at the C-terminal EF-hand motif (Site IV), but it works as the Ca2+-dependent regulator in adductor muscle contraction. In addition, the scallop troponin (Tn) has been thought to regulate muscle contraction via activating mechanisms that involve the region spanning from the TnC C-lobe (C-lobe) binding site to the inhibitory region of the TnI, and no alternative binding of the TnI C-terminal region to TnC because of no similarity between second TnC-binding regions of vertebrate and the scallop TnIs. To clarify the Ca2+-regulatory mechanism of muscle contraction by scallop Tn, we have analyzed the Ca2+-binding properties of the complex of TnC C-lobe and TnI peptide, and their interaction using isothermal titration microcalorimetry, nuclear magnetic resonance, circular dichroism, and gel filtration chromatography. The results showed that single Ca2+-binding to the Site IV leads to a structural transition not only in Site IV but also Site III through the structural network in the C-lobe of scallop TnC. We therefore assumed that the effect of Ca2+-binding must lead to a change in the interaction mode between the C-lobe of TnC and the TnI peptide. The change should be the first event of the transmission of Ca2+ signal to TnI in Tn ternary complex.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 369, Issue 1, 25 April 2008, Pages 109-114
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 369, Issue 1, 25 April 2008, Pages 109-114
نویسندگان
Fumiaki Yumoto, Hiroyuki Tanaka, Koji Nagata, Yumiko Miyauchi, Takuya Miyakawa, Takao Ojima, Masaru Tanokura,