کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10767682 | 1050795 | 2005 | 11 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Characterization of binding site of closed-state KCNQ1 potassium channel by homology modeling, molecular docking, and pharmacophore identification
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
This investigation was performed to assess the importance of interaction in the binding of blockers to KCNQ1 potassium using molecular modeling. This work could be considered made up by three main steps: (1) the construction of closed-state structure of KCNQ1 through homology modeling; (2) the automated docking of three blockers: IKS-142, L-735821, and BMS-IKS, using DOCK program; (3) the generation and validation of pharmacophore for KCNQ1 ligands using Catalyst/HypoGen. The obtained results highlight the hydrophobic or aromatic residues involved in S6 transmembrane domain and the base of the pore helix of KCNQ1, confirming the mutagenesis data and pharmacophore model, and giving new suggestions for the rational design of novel KCNQ1 ligands.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 332, Issue 3, 8 July 2005, Pages 677-687
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 332, Issue 3, 8 July 2005, Pages 677-687
نویسندگان
Lü-Pei Du, Min-Yong Li, Keng-Chang Tsai, Qi-Dong You, Lin Xia,