کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10797888 | 1053233 | 2011 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Secondary structure, dynamics, and architecture of the p7 membrane protein from hepatitis C virus by NMR spectroscopy
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
SDSHEPESD2ONOEIPAPPISACSIdHPCdMPCnuclear magnetic resonance - رزونانس مغناطیسی هستهای1,2-dimyristoyl-sn-glycero-3-phosphocholine - 1،2-dimyristoyl-sn-glycero-3-phosphosocholine4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid - 4- (2-hydroxyethyl) -1-piperazineethanesulfonic acidEDTA - اتیلن دی آمین تترا استیک اسید Ethylenediaminetetraacetic acid - اتیلینیدامین تتراستیک اسیدnuclear overhauser effect - اثر بیش از حد هسته ایparamagnetic relaxation enhancement - افزایش آرام سازی پارامغناطیسDeuterium Oxide - اکسید دوتریمNMR - تشدید مغناطیسی هستهای sodium dodecyl sulfate - سدیم دودسیل سولفاتchemical shift index - شاخص تغییر شیمیائیendoplasmic reticulum - شبکه آندوپلاسمی Rdc - طبقه همکفpre - قبل ازSecondary structure - مدل بیماری کبد مرحله نهاییHepatitis C virus - هپاتیت سیHCV - هپاتیت سیMembrane protein - پروتئین غشائیResidual dipolar couplings - کوپلینگ دوقطبی باقی مانده
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
P7 is a small membrane protein that is essential for the infectivity of hepatitis C virus. Solution-state NMR experiments on p7 in DHPC micelles, including hydrogen/deuterium exchange, paramagnetic relaxation enhancement and bicelle 'q-titration,' demonstrate that the protein has a range of dynamic properties and distinct structural segments. These data along with residual dipolar couplings yield a secondary structure model of p7. We were able to confirm previous proposals that the protein has two transmembrane segments with a short interhelical loop containing the two basic residues K33 and R35. The 63-amino acid protein has a remarkably complex structure made up of seven identifiable sections, four of which are helical segments with different tilt angles and dynamics. A solid-state NMR two-dimensional separated local field spectrum of p7 aligned in phospholipid bilayers provided the tilt angles of two of these segments. A preliminary structural model of p7 derived from these NMR data is presented.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes - Volume 1808, Issue 6, June 2011, Pages 1448-1453
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes - Volume 1808, Issue 6, June 2011, Pages 1448-1453
نویسندگان
Gabriel A. Cook, Stanley J. Opella,