کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10798260 | 1053309 | 2005 | 10 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Antimicrobial activity and membrane selective interactions of a synthetic lipopeptide MSI-843
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
ITCPoPCPOPC-d31LαPOPGMLVsMIC1-d31-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphatidylcholineDSCnuclear magnetic resonance - رزونانس مغناطیسی هستهای1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphatidylcholine - 1-پالمیتویل-2-اولئویل-اس-گلیسرو-3-فسفاتیدیل کولین1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphatidylglycerol - 1-پالمیتویل-2-اولئویل-اس-گلیسرو-3-فسفاتیدیل گلیسرول1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphatidylethanolamine - 1-پالمیتویل-2-اولئویل-اس-گلیسرو-3-فسفاتیدیلتانولامینChemical shift anisotropy - Anisotropy شبیه سازی شیمیاییSolid-state NMR - NMR حالت جامدSUVs - SUV هاmultilamellar vesicles - vesicles multilamellarornithine - اورنیتینOct - اکتبرCSA - ایالات مؤتلفهٔ آمریکاHII - اینNMR - تشدید مغناطیسی هستهای Minimum inhibitory concentration - حداقل غلظت مهاریcircular dichroism - رنگ تابی دورانیDiPoPE - ظهورInverted hexagonal phase - فاز شش ضلعی متناوبAntimicrobial activity - فعالیت ضدمیکروبیLipopeptide - لیپوپپتیدMembrane permeabilization - نفوذ پذیری غشاءPOPE - پاپIsothermal titration calorimetry - کالری سنجی تیتاسیون ایزوترمالDifferential scanning calorimetry - کالریمتری روبشی افتراقیsmall unilamellar vesicles - کیسه های کوچک کوچک
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Antimicrobial activity and membrane selective interactions of a synthetic lipopeptide MSI-843 Antimicrobial activity and membrane selective interactions of a synthetic lipopeptide MSI-843](/preview/png/10798260.png)
چکیده انگلیسی
Lipopeptide MSI-843 consisting of the nonstandard amino acid ornithine (Oct-OOLLOOLOOL-NH2) was designed with an objective towards generating non-lytic short antimicrobial peptides, which can have significant pharmaceutical applications. Octanoic acid was coupled to the N-terminus of the peptide to increase the overall hydrophobicity of the peptide. MSI-843 shows activity against bacteria and fungi at micromolar concentrations. It permeabilizes the outer membrane of Gram-negative bacterium and a model membrane mimicking bacterial inner membrane. Circular dichroism investigations demonstrate that the peptide adopts α-helical conformation upon binding to lipid membranes. Isothermal titration calorimetry studies suggest that the peptide binding to membranes results in exothermic heat of reaction, which arises from helix formation and membrane insertion of the peptide. 2H NMR of deuterated-POPC multilamellar vesicles shows the peptide-induced disorder in the hydrophobic core of bilayers. 31P NMR data indicate changes in the lipid head group orientation of POPC, POPG and Escherichia colitotal lipid bilayers upon peptide binding. Results from 31P NMR and dye leakage experiments suggest that the peptide selectively interacts with anionic bilayers at low concentrations (up to 5 mol%). Differential scanning calorimetry experiments on DiPOPE bilayers and 31P NMR data from E.coli total lipid multilamellar vesicles indicate that MSI-843 increases the fluid lamellar to inverted hexagonal phase transition temperature of bilayers by inducing positive curvature strain. Combination of all these data suggests the formation of a lipid-peptide complex resulting in a transient pore as a plausible mechanism for the membrane permeabilization and antimicrobial activity of the lipopeptide MSI-843.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes - Volume 1711, Issue 1, 1 June 2005, Pages 49-58
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes - Volume 1711, Issue 1, 1 June 2005, Pages 49-58
نویسندگان
Sathiah Thennarasu, Dong-Kuk Lee, Anmin Tan, U. Prasad Kari, Ayyalusamy Ramamoorthy,