کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10869875 | 1073976 | 2015 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Misfolded opsin mutants display elevated β-sheet structure
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
GPCRMetarhodopsin IIWGARetinitis pigmentosaYFPCFPn-Dodecyl-β-D-maltoside - n-Dodecyl-β-D-مالتوزیدFörster resonance energy transfer - انتقال انرژی تابشی ForsterFRET - انتقال انرژی رزونانسی فورسترFourier transform infrared - تبدیل فوریه مادون قرمزprotein aggregation - تجمع پروتئینMTQ - تفاهم نامهretinal degeneration - دژنراسیون شبکیهcircular dichroism - رنگ تابی دورانیendoplasmic reticulum - شبکه آندوپلاسمی FTIR - طیف سنج مادون قرمزProtein misfolding - غلظت پروتئینSecondary structure - مدل بیماری کبد مرحله نهاییwild-type - نوع وحشیMII - هزارpolymerase chain reaction - واکنش زنجیره ای پلیمرازPCR - واکنش زنجیرهٔ پلیمرازMembrane protein - پروتئین غشائیyellow fluorescent protein - پروتئین فلورسنت زردcyan fluorescent protein - پروتئین فلورسنت سیانوژنWheat germ agglutinin - گیاه گندم آگلوتیینینG protein-coupled receptor - گیرندههای جفتشونده با پروتئین جی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Mutations in rhodopsin can cause misfolding and aggregation of the receptor, which leads to retinitis pigmentosa, a progressive retinal degenerative disease. The structure adopted by misfolded opsin mutants and the associated cell toxicity is poorly understood. Förster resonance energy transfer (FRET) and Fourier transform infrared (FTIR) microspectroscopy were utilized to probe within cells the structures formed by G188R and P23H opsins, which are misfolding mutants that cause autosomal dominant retinitis pigmentosa. Both mutants formed aggregates in the endoplasmic reticulum and exhibited altered secondary structure with elevated β-sheet and reduced α-helical content. The newly formed β-sheet structure may facilitate the aggregation of misfolded opsin mutants. The effects observed for the mutants were unrelated to retention of opsin molecules in the endoplasmic reticulum itself.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 20, Part B, 7 October 2015, Pages 3119-3125
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 20, Part B, 7 October 2015, Pages 3119-3125
نویسندگان
Lisa M. Miller, Megan Gragg, Tae Gyun Kim, Paul S.-H. Park,