کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
1910903 | 1046792 | 2008 | 12 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Cloning and characterization of Arenicola marina peroxiredoxin 6, an annelid two-cysteine peroxiredoxin highly homologous to mammalian one-cysteine peroxiredoxins
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
H2SNADPHGSHDTTGPXORFTOFDAPIAnnelidHMWHspFITCCHPtBHPDOXGRxTXNPBSONOO-glutathione S-transferase πTXNRD4′,6-diamidino-2-phenylindole - 4 '، 6-دیامیدینو-2-فنیلینولROS - ROSHydrogen peroxide - آب اکسیژنهArenicola marina - آرینیکولا ماریناAntioxidant - آنتی اکسیدانEDTA - اتیلن دی آمین تترا استیک اسید Ethylenediaminetetraacetic acid - اتیلینیدامین تتراستیک اسیدSulfenic acid - اسید سولفنیکsodium dodecyl sulfate–polyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل دوده سولفات سدیم پلی آکریل آمیدSDS-PAGE - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدMOX - به زودیBos taurus - تسبیح رئیسrapid amplification of cDNA ends - تقویت سریع cDNA به پایان می رسدthioredoxin - تیرودوکسینmatrix-assisted laser desorption/ionization - جذب / یونیزاسیون لیزر ماتریس کمک می کندresolving cysteine - حل کردن سیستینPLOOH - خرابکاریdithiothreitol - دیتیوتریتولROOH - روحtime of flight - زمان پروازHydrogen sulfide - سولفید هیدروژنphosphate buffer saline - فسفات بافر شورfluoresceine isothiocyanate - فلوتوسین ایسوتیوسیاناتopen reading frame - قاب خواندن بازMALDI - مالدیRace - مسابقهMonomer - مونومرMus musculus - نام علمی انسانHomo sapiens - نام علمی انسانnicotinamide adenine dinucleotide phosphate - نیکوتین آمید adenine dinucleotide phosphateOrganic hydroperoxide - هیدروپراکسید آلیtert-butyl hydroperoxide - هیدروپراکسید تری بوتیلPhospholipid hydroperoxide - هیدروپراکسید فسفولیپیدcumene hydroperoxide - هیدروپراکسید کومنH2O2 - هیدروژن پراکسیدpolymerase chain reaction - واکنش زنجیره ای پلیمرازPCR - واکنش زنجیرهٔ پلیمرازhigh molecular weight - وزن مولکولی بالاPeroxidase - پراکسیدازperoxidatic cysteine - پراکسیداسیون سیستئینHeat shock protein - پروتئین شوک حرارتPeroxiredoxin - پروکسی ردوکسینPeroxynitrite - پروکسی نیتریتGlutathione - گلوتاتیونglutathione reductase - گلوتاتیون ردوکتازglutathione peroxidase - گلوتاتیون پراکسیدازGlutaredoxin - گلوتاراکسینReactive oxygen species - گونههای فعال اکسیژن
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
سالمندی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Peroxiredoxins (PRDXs) are a superfamily of thiol-dependent peroxidases found in all phyla. PRDXs are mechanistically divided into three subfamilies, namely typical 2-Cys, atypical 2-Cys, and 1-Cys PRDXs. To reduce peroxides, the N-terminal peroxidatic Cys of PRDXs is first oxidized into sulfenic acid. This intermediate is reduced by forming a disulfide bond either with a resolving Cys of another monomeric entity (typical 2-Cys) or of the same molecule (atypical 2-Cys). In 1-Cys PRDXs, the resolving Cys is missing and the sulfenic acid of the peroxidatic Cys is reduced by a heterologous thiol-containing reductant. In search of a homolog of human 1-Cys PRDX6 in Arenicola marina, an annelid worm living in intertidal sediments, we have cloned and characterized a PRDX exhibiting high sequence homology with its mammalian counterpart. However, A. marina PRDX6 possesses five Cys among which two Cys function as peroxidatic and resolving Cys of typical 2-Cys PRDXs. Thus, A. marina PRDX6 belongs to a transient group exhibiting sequence homologies with mammalian 1-Cys PRDX6 but must be mechanistically classified into typical 2-Cys PRDXs. Moreover, PRDX6 is highly expressed in tissues directly exposed to the external environment, suggesting that this PRDX may be of particular importance for protection against exogenous oxidative attacks.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Free Radical Biology and Medicine - Volume 45, Issue 4, 15 August 2008, Pages 482-493
Journal: Free Radical Biology and Medicine - Volume 45, Issue 4, 15 August 2008, Pages 482-493
نویسندگان
Eléonore Loumaye, Ann C. Andersen, André Clippe, Hervé Degand, Marlène Dubuisson, Franck Zal, Pierre Morsomme, Jean-François Rees, Bernard Knoops,