کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
1932750 | 1050590 | 2009 | 4 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
The role of short-range Cys171-Cys178 disulfide bond in maintaining cutinase active site integrity: A molecular dynamics simulation
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Understanding structural determinants in enzyme active site integrity can provide a good knowledge to design efficient novel catalytic machineries. Fusarium solani pisi cutinase with classic triad Ser-His-Asp is a promising enzyme to scrutinize these structural determinants. We performed two MD simulations: one, with the native structure, and the other with the broken Cys171-Cys178 disulfide bond. This disulfide bond stabilizes a turn in active site on which catalytic Asp175 is located. Functionally important H-bonds and atomic fluctuations in catalytic pocket have been changed. We proposed that this disulfide bond within active site can be considered as an important determinant of cutinase active site structural integrity.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 390, Issue 2, 11 December 2009, Pages 201-204
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 390, Issue 2, 11 December 2009, Pages 201-204
نویسندگان
Mehdi Youssefi Matak, Majid Erfani Moghaddam,