کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
1933602 | 1050619 | 2009 | 4 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Stability of folding structure of Zic zinc finger proteins
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
DTT, dithiothreitol - DTT، dithiothreitolLB, Luria?Bertani - LB، Luria؟ کشاورزیZF, zinc finger - ZF، انگشت رویNMR, nuclear magnetic resonance - تشدید یا رزونانس مغناطیسی هستهایHydrophobic interactions - تعاملات هیدروفیبیCD, circular dichroism - رنگ تابی دورانیTranscription factor - عامل رونویسیPCR, polymerase chain reaction - واکنش زنجیرهٔ پلیمراز
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Stability of folding structure of Zic zinc finger proteins Stability of folding structure of Zic zinc finger proteins](/preview/png/1933602.png)
چکیده انگلیسی
Zic family proteins have five C2H2-type zinc finger (ZF) motifs. We physicochemically characterized the folding properties of Zic ZFs. Alteration of chelation with zinc ions and of hydrophobic interactions changed circular dichroism spectra, suggesting that they caused structural changes. The motifs were heat stable, but electrostatic interactions had little effect on structural stability. These results highlight the importance of chelating interactions and hydrophobic interactions for the stability of the folding structure of Zic ZF proteins.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 384, Issue 3, 3 July 2009, Pages 362–365
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 384, Issue 3, 3 July 2009, Pages 362–365
نویسندگان
Kumiko Sakai-Kato, Yoshinori Umezawa, Katsuhiko Mikoshiba, Jun Aruga, Naoko Utsunomiya-Tate,