کد مقاله کد نشریه سال انتشار مقاله انگلیسی نسخه تمام متن
1942635 1052621 2011 8 صفحه PDF دانلود رایگان
عنوان انگلیسی مقاله ISI
How the N-terminal extremity of Saccharomyces cerevisiae IF1 interacts with ATP synthase: A kinetic approach
کلمات کلیدی
yIF1PVDFF0F1-ATPaseF1-ATPaseTCAPMFTRISFCCPIF1SDSNi-NTA2-(N-morpholino)ethanesulfonic acid - 2- (N-مورفولینو) اتان سولفونیک اسیدATP synthase - ATP سنتازtrichloracetic acid - اسید تریکلراکتیکTris(hydroxymethyl)aminomethane - تریس (هیدروکسی متیل) آمینومتانSMP - دانشکده دبیرستانSubmitochondrial particles - ذرات ریزsodium dodecyl sulfate - سدیم دودسیل سولفاتBinding kinetics - سینتیک اتصالYeast - مخمرMeS - مسMitochondria - میتوکندریاProtonmotive force - نیروی Protonmotonickel-nitrilotriacetic acid - نیکل نیتریلوتوریکات اسیدPolyvinylidene fluoride - پلی وینیلیدین فلورایدInhibitory peptide - پپتید مهارکنندهcarbonyl cyanide-p-trifluoromethoxyphenylhydrazone - کربونیل سیانید-p-trifluoromethoxyphenylhydrazone
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری علوم کشاورزی و بیولوژیک دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
How the N-terminal extremity of Saccharomyces cerevisiae IF1 interacts with ATP synthase: A kinetic approach
چکیده انگلیسی
►Kinetic approach reveals the different steps of inhibitory peptide IF1 binding to F0F1-ATPase. ►Yeast IF1 fused in Nter with a 8 kDa globular polypeptide readily inhibits F1-ATPase. ►IF1 mid-part binds to αβ interface before its Nter part wraps around γ subunit. ►Residues 14-15-16 of yeast IF1 help to stabilize the ATPase-IF1 inhibited complex. ►Phenylalanine marking the beginning of IF1 mid-part is not mandatory for inhibition.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics - Volume 1807, Issue 2, February 2011, Pages 197-204
نویسندگان
, , , , ,