کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
1963829 | 1058510 | 2011 | 10 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Ligand-induced internalization of TNF receptor 2 mediated by a di-leucin motif is dispensable for activation of the NFκB pathway
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
PBAPFAIKKFADDEEA1PKBIκBαTRAF2TACEPI3KTNFRSoluble TNFsTNFTRADDmTNFTNFTNF receptor associated factor 2MMPMEFeGFPHRPEGFBSA - BSANFκB - NFKBADAM - آدامbovine serum albumin - آلبومین سرم گاوearly endosomal antigen 1 - آنتیژن آندوسومی اولیه 1Endocytosis - آندوسیتوز یا درون بریa disintegrin and metalloproteinase - تخریب و متالوپروتئینازProtein degradation - تخریب پروتئینepidermal growth factor - عامل رشد اپیدرمیtumor necrosis factor - فاکتور نکروز تومورnuclear factor kappa-light-chain-enhancer of activated B cells - فاکتور هسته ای kappa-light-chain-enhancer از سلول های B فعال شده استPhosphatidyl Inositol 3-kinase - فسفاتیدیل آنزیم 3-کینازLysosome - لیزوزومmatrix metalloproteinase - ماتریکس متالوپروتئینازmouse embryonic fibroblasts - موش فیبروبلاست جنینیparaformaldehyde - پارافرمالدهیدRIP - پاره کردنHorseradish peroxidase - پراکسیداز هوررادیشenhanced green fluorescent protein - پروتئین فلورسنت سبز افزایش یافته استFas-associated protein with death domain - پروتئین مرتبط با Fas با دامنه مرگprotein kinase B - پروتئین کیناز BReceptor interacting protein - پروتئین گیرنده گیرندهClathrin - کلاتینTNF receptor - گیرنده TNF
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Endocytosis is an important mechanism to regulate tumor necrosis factor (TNF) signaling. In contrast to TNF receptor 1 (TNFR1; CD120a), the relevance of receptor internalization for signaling as well as the fate and route of internalized TNF receptor 2 (TNFR2; CD120b) is poorly understood. To analyze the dynamics of TNFR2 signaling and turnover at the plasma membrane we established a human TNFR2 expressing mouse embryonic fibroblast cell line in a TNFR1â/â/TNFR2â/â background. TNF stimulation resulted in a decrease of constitutive TNFR2 ectodomain shedding. We hypothesized that reduced ectodomain release is a result of TNF/TNFR2 complex internalization. Indeed, we could demonstrate that TNFR2 was internalized together with its ligand and cytoplasmic binding partners. Upon endocytosis the TNFR2 signaling complex colocalized with late endosome/lysosome marker Rab7 and entered the lysosomal degradation pathway. Furthermore, we identified a di-leucin motif in the cytoplasmic part of TNFR2 suggesting clathrin-dependent internalization of TNFR2. Internalization defective TNFR2 mutants are capable to signal, i.e. activate NFκB, demonstrating that the di-leucin motif dependent internalization is dispensable for this response. We therefore propose that receptor internalization primarily serves as a negative feed-back to limit TNF responses via TNFR2.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Cellular Signalling - Volume 23, Issue 1, January 2011, Pages 161-170
Journal: Cellular Signalling - Volume 23, Issue 1, January 2011, Pages 161-170
نویسندگان
Roman Fischer, Olaf Maier, Matthias Naumer, Anja Krippner-Heidenreich, Peter Scheurich, Klaus Pfizenmaier,