کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
2020250 | 1542316 | 2016 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Purification of a dimeric arginine deiminase from Enterococcus faecium GR7 and study of its anti-cancerous activity
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
HKCHep-G2ASsOTCGRASIC503-(4,5-dimethylthiazol-2-yl)-2,5-diphenyltetrazolium bromide - 3- (4،5-dimethylthiazol-2-yl) -2،5-difenyltetrazolium bromideDMSO - DMSOMTT - MTTADI - NAMESDS–PAGE - SDS-PAGEarginine deiminase - آرژینین دییمینازargininosuccinate synthetase - آرژینینوسوکتینات سنتتازLAB - آزمایشگاهsodium dodecyl sulphate–polyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل دوده سولفات سدیم پلی آکریل آمیدEnterococcus faecium - انتروکوک فاسیومOrnithine carbamoyltransferase - اورنیتین کاربامویل ترانسفرازOct - اکتبرLactic acid bacteria - باکتریهای اسیدلاکتیکgenerally recognized as safe - به طور کلی به عنوان امن شناخته شده استOrnithine transcarbamylase - ترانس کربامیلاز اورنیتینApoptosis - خزان یاختهایDimethylsulfoxide - دیمتیل سولفواکسیدResponse surface methodology - روش سطح پاسخRSM - روششناسی سطح پاسخhuman hepatocellular carcinoma cell line - سلول کارسینوم سلول های بنیادی انسانhalf-maximal inhibitory concentration - نیمه حداکثر غلظت مهاریcarbamate kinase - کربامات کیناز
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Purification of a dimeric arginine deiminase from Enterococcus faecium GR7 and study of its anti-cancerous activity Purification of a dimeric arginine deiminase from Enterococcus faecium GR7 and study of its anti-cancerous activity](/preview/png/2020250.png)
چکیده انگلیسی
The arginine deiminase (ADI, E.C 3.5.3.6) - a key enzyme of ADI pathway of Enterococcus faecium GR7 was purified to homogeneity. A sequential purification strategy involving ammonium sulfate fractionation, molecular sieve followed by Sephadex G-100 gel filtration was applied to the crude culture filtrate to obtain a pure enzyme preparation. The enzyme was purified with a fold of 16.92 and showed a final specific activity of 76.65 IU/mg with a 49.17% yield. The dimeric ADI has a molecular mass of about 94,364.929 Da, and comprises of hetrodimers of 49.1 kDa and 46.5 kDa as determined by MALDI-TOF and PAGE analysis. To assess anti-cancerous activity of ADI by MTT assay was carried out against cancer cell lines (MCF-7, Sp2/0-Ag14 and Hep-G2). Purified ADI exhibited the most profound antiproliferative activity against Hep-G2 cells; with half-maximal inhibitory concentration (IC50) of 1.95 μg/ml. Purified ADI from E. faecium GR7 was observed to induce apoptosis in the Hep-G2 cells by DNA fragmentation assay. Our findings suggest the possibility of a future use of ADI from E. faecium GR7 as a potential anticancer drug.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Protein Expression and Purification - Volume 125, September 2016, Pages 53-60
Journal: Protein Expression and Purification - Volume 125, September 2016, Pages 53-60
نویسندگان
Baljinder Kaur, Rajinder Kaur,