کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
5156520 | 1500581 | 2017 | 35 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Effect of repeat unit structure and molecular mass of lactic acid bacteria hetero-exopolysaccharides on binding to milk proteins
ترجمه فارسی عنوان
اثر ساختار واحد تکرار و توده مولکولی هتروزیوپلی ساکارید باکتری لاکتیک بر روی اتصال به پروتئین شیر
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
DLSN-acetylgalactosamineGalNAcSNRPYRGlcNAcGlcRHABCNBLGSECHepSKCN - IP هاβ-Lactoglobulin - β-لاکتوگلوبولینβ-Casein - β-کازئینLAB - آزمایشگاهSize-exclusion chromatography - اندازه گیری کروماتوگرافی حذف شدهLactic acid bacteria - باکتریهای اسیدلاکتیکSurface plasmon resonance - تشدید پلاسمون سطحیSPR - تشدید پلاسمون سطحیrhamnose - رامنوزSurface plasmon resonance (SPR) - رزونانس پلاسما سطح (SPR)Signal-to-noise ratio - نسبت سیگنال به نویزIsoelectric point - نقطه ایزوالکتریکN-acetylglucosamine - نیتستیگلوکوزامینHops - هسBinding parameters - پارامترهای مرتبطDynamic Light Scattering - پراکندگی نور دینامیکیDynamic light scattering (DLS) - پراکندگی نور پویا (DLS)Pyruvate - پیرواتκ-casein - کازئینGal - گالGalactose - گالاکتوزمی Glucose - گلوکز
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
شیمی
شیمی آلی
چکیده انگلیسی
Interactions of exopolysaccharides and proteins are of great importance in food science, but complicated to analyze and quantify at the molecular level. A surface plasmon resonance procedure was established to characterize binding of seven structure-determined, branched hetero-exopolysaccharides (HePSs) of 0.14-4.9 MDa from lactic acid bacteria to different milk proteins (β-casein, κ-casein, native and heat-treated β-lactoglobulin) at pH 4.0-5.0. Maximum binding capacity (RUmax) and apparent affinity (KA,app) were HePS- and protein-dependent and varied for example 10- and 600-fold, respectively, in the complexation with native β-lactoglobulin at pH 4.0. Highest RUmax and KA,app were obtained with heat-treated β-lactoglobulin and β-casein, respectively. Overall, RUmax and KA,app decreased 6- and 20-fold, respectively, with increasing pH from 4.0 to 5.0. KA,app was influenced by ionic strength and temperature, indicating that polar interactions stabilize HePS-protein complexes. HePS size as well as oligosaccharide repeat structure, conferring chain flexibility and hydrogen bonding potential, influence the KA,app.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Carbohydrate Polymers - Volume 177, 1 December 2017, Pages 406-414
Journal: Carbohydrate Polymers - Volume 177, 1 December 2017, Pages 406-414
نویسندگان
Johnny Birch, Hörður Kári Harðarson, Sanaullah Khan, Marie-Rose Van Calsteren, Richard Ipsen, Christel Garrigues, Kristoffer Almdal, Maher Abou Hachem, Birte Svensson,