کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
5505330 | 1400265 | 2017 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Characterisation of conformational and functional features of alkyl hydroperoxide reductase E-like protein
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
SECmetal catalyzed oxidationThermococcus kodakarensisAhpEGRxPRXssDNADRETrxEtBrDTTdsDNACATMCOSingle-stranded DNA - DNA تک رشته ایdouble-stranded DNA - DNA رشته ایROS - ROSSOR - ROWElectrophoretic mobility shift assay - آزمون تحرک تحرک الکتروفورزethidium bromide - اتیدیوم برومایدEDTA - اتیلن دی آمین تترا استیک اسید Ethylenediaminetetraacetic acid - اتیلینیدامین تتراستیک اسیدthioredoxin - تیرودوکسینresolving cysteine - حل کردن سیستینRoom temperature - دمای اتاقdithiothreitol - دیتیوتریتولStructure-function relationship - ساختار-عملکرد رابطهSOD - سدEMSA یا electrophoretic mobility shift assay - سنجش تغییر تحرک الکتروفورتیکSuperoxide reductase - سوپراکسید ردوکتازSuperoxide dismutase - سوکسوکس دیسموتازLuria-Bertani - لواریا بارتانیElectron microscopy - میکروسکوپ الکترونیPeroxidase - پراکسیدازperoxidatic cysteine - پراکسیداسیون سیستئینDNA binding protein - پروتئین متصل کننده DNAPeroxiredoxin - پروکسی ردوکسینCatalase - کاتالازSize exclusion chromatography - کروماتوگرافی اندازهای طردیGlutaredoxin - گلوتاراکسینReactive oxygen species - گونههای فعال اکسیژن
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Alkyl hydroperoxide reductase E (AhpE) is a member of the peroxidase family of enzymes that catalyse the reduction of peroxides, however its structural and functional roles are still unclear in details. In this study, we used the Thermococcus kodakarensis AhpE-like protein as a model to investigate structure-function relationships including the molecular properties of DNA binding activity. Multiple sequence alignment, structural comparison and biochemical analyses revealed that TkAhpE includes conserved peroxidase residues in the active site, and exhibits peroxidase activity with structure-dependent holdase chaperone function. Following electrophoretic mobility shift assays and electron microscopy analysis demonstrated distinctive binding features of TkAhpE to the DNA showing that their dimeric conformer can bind to the double-stranded DNA, but not to the single-stranded DNA, indicating its striking molecular features to double-stranded DNA-specific interactions. Based on our results, we provided that TkAhpE is a multifunctional peroxidase displaying structure-dependent molecular chaperone and DNA binding activities.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 489, Issue 2, 22 July 2017, Pages 217-222
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 489, Issue 2, 22 July 2017, Pages 217-222
نویسندگان
Sangmin Lee, Hyeongseop Jeong, Ju Huck Lee, Jeong Min Chung, Rumi Kim, Hyung Joong Yun, Jonghan Won, Hyun Suk Jung,