کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
5675399 | 1594323 | 2017 | 29 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
A structural view of the RNA-dependent RNA polymerases from the Flavivirus genus
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
YFVDENVTBEvBVDVPRMEV71ICTVFlavivirusRdRpWNVEnterovirus 71SLBpre-membraneMTaseDe novo initiationZIKVThermus aquaticusSAXSNonstructural protein 5CHPNLSORFSAMSLANS5RNA-dependent RNA polymerase - RNA پلیمراز وابسته به RNAS-adenosyl-L-methionine - S-adenosyl-L-metionineTaq - تاکReverse transcriptase - ترانس کریپتاز معکوس یا وارونویسJEV - جیوStem loop - حلقه ساقهDumbbell - دمبلnuclear localization signal - سیگنال محلی سازی هسته ایnonstructural - غیر ساختاریopen reading frame - قاب خواندن بازMethyltransferase - متیل ترانسفرازinitiation complex - مجتمع آغازینUTR یا untranslated regions - منطقه ترجمه نشدهuntranslated region - منطقه غیر ترجمهvariable region - منطقه متغیرwild type - نوع وحشیHepatitis C virus - هپاتیت سیHCV - هپاتیت سیTick-borne encephalitis virus - ویروس آنسفالیت منتقل می شودJapanese encephalitis virus - ویروس آنسفالیت ژاپنیbovine viral diarrhea virus - ویروس اسهال ویروسی گاوHIV-1 - ویروس اچ آی وی نوع یکYellow fever virus - ویروس تب زردDengue virus - ویروس دنگیZika virus - ویروس زیکاhuman immunodeficiency virus 1 - ویروس نقص ایمنی بدن 1West Nile virus - ویروس نیل غربیEnvelope - پاکت نامهSmall-angle X-ray scattering - پراکندگی اشعه ایکس با زاویه کوچکPoliovirus - پلیو ویروسElongation complex - پیچیده شدن طولInternational Committee on Taxonomy of Viruses - کمیته بین المللی تاکسونومی ویروس هاCapsid - کپسید
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
ایمنی شناسی و میکروب شناسی
ویروس شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The RNA-dependent RNA polymerase (RdRP) from the Flavivirus genus is naturally fused to a methyltransferase (MTase), and the full-length protein is named nonstructural protein 5 (NS5). Similar to polymerases from other RNA viruses, the flavivirus RdRP has an encircled human right hand architecture with palm, fingers, and thumb domains surrounding its polymerase active site. In contrast to primer-dependent RdRPs that have a spacious front channel to accommodate the template-product RNA duplex, the flavivirus RdRP has a priming element as a thumb domain insertion, partially occupying the front channel to facilitate the de novo initiation process. Seven catalytic motifs A through G have been identified for all viral RdRPs and have highly homologous spatial arrangement around the active site despite low sequence conservation in several motifs if considering all viral families, forming an important basis to the understandings of the common features for viral RdRPs. In the two different global conformations identified in full-length crystal structures of Japanese encephalitis virus (JEV) and Dengue virus (DENV) NS5 proteins, the MTase approaches the RdRP consistently from the backside but its orientation and the interaction details with the RdRP are drastically different. Further investigations are required to clarify the conservation, functional relevance, and relationship of these conformations. Remaining challenges with respect to flavivirus RdRP structure are also discussed.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Virus Research - Volume 234, 15 April 2017, Pages 34-43
Journal: Virus Research - Volume 234, 15 April 2017, Pages 34-43
نویسندگان
Guoliang Lu, Peng Gong,