کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
5894064 | 1154307 | 2015 | 51 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Orotidine Monophosphate Decarboxylase - A Fascinating Workhorse Enzyme with Therapeutic Potential
ترجمه فارسی عنوان
آنتی اکسیدان مونوفسفات دکربوکسیلاز - یک آنزیم کارورزی جذاب با توان بالقوه
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
dCTPXMPorotidine 5′-monophosphateorotidine 5′-monophosphate decarboxylaseOrotate phosphoribosyl transferaseODCaseTTPCTPOMPUMPORFMSAUTPuridine 5′-monophosphate - uridine 5'-monophosphateuridine 5′-triphosphate - uridine 5'-triphosphatePyrimidine biosynthesis - بیوسنتز پیریمیدینmultiple sequence alignment - ترتیب توالی چندگانهSPR - تشدید پلاسمون سطحیSurface plasmon resonance - تشدید پلاسمون سطحیthymidine 5′-triphosphate - تیمیدین 5'-تری فسفاتOPRT - جرثقیلdeoxycytidine 5′-triphosphate - دگزوسی سیتیدین 5'-تری فسفاتcytidine 5′-triphosphate - سیتیدین 5'-تری فسفاتAntimalarial agents - عوامل ضد مالاریاopen reading frame - قاب خواندن بازBMP - مدیریت فرایند کسب و کار
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شناسی تکاملی
چکیده انگلیسی
Orotidine 5â²-monophosphate decarboxylase (ODCase) is known as one of the most proficient enzymes. The enzyme catalyzes the last reaction step of the de novo pyrimidine biosynthesis, the conversion from orotidine 5â²-monophosphate (OMP) to uridine 5â²-monophosphate. The enzyme is found in all three domains of life, Bacteria, Eukarya and Archaea. Multiple sequence alignment of 750 putative ODCase sequences resulted in five distinct groups. While the universally conserved DxKxxDx motif is present in all the groups, depending on the groups, several characteristic motifs and residues can be identified. Over 200 crystal structures of ODCases have been determined so far. The structures, together with biochemical assays and computational studies, elucidated that ODCase utilized both transition state stabilization and substrate distortion to accelerate the decarboxylation of its natural substrate. Stabilization of the vinyl anion intermediate by a conserved lysine residue at the catalytic site is considered the largest contributing factor to catalysis, while bending of the carboxyl group from the plane of the aromatic pyrimidine ring of OMP accounts for substrate distortion. A number of crystal structures of ODCases complexed with potential drug candidate molecules have also been determined, including with 6-iodo-uridine, a potential antimalarial agent.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Journal of Genetics and Genomics - Volume 42, Issue 5, 20 May 2015, Pages 221-234
Journal: Journal of Genetics and Genomics - Volume 42, Issue 5, 20 May 2015, Pages 221-234
نویسندگان
Masahiro Fujihashi, Jagjeet S. Mnpotra, Ram Kumar Mishra, Emil F. Pai, Lakshmi P. Kotra,