کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
6017830 | 1580177 | 2014 | 9 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Human immunoglobulin G reduces the pathogenicity of aquaporin-4 autoantibodies in neuromyelitis optica
ترجمه فارسی عنوان
ایمونوگلوبولین انسانی انسان باعث کاهش آسیب پذیری اتوآنتیبادی های آکوپورین-4 در نورومیلیت اپتیکا می شود
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
OAPHIgGFcγRdSTORMNMOWGATIRFADCCEDSSAquaporin-4AQP4PFAGFAPMBPCDCBSA - BSANMO-IgG - NMO-IgG بهAstrocyte - آستروسیتbovine serum albumin - آلبومین سرم گاوantibody-dependent cellular cytotoxicity - آنتی بادی-وابسته به سمیت سلولی سلولیNeuroinflammation - التهاب عصبیHuman immunoglobulin G - ایمونوگلوبولین G انسانhuman immunoglobulin - ایمونوگلوبولین انسانCNS - دستگاه عصبی مرکزیNK-cell - سلول NKNatural killer cell - سلول قاتل طبیعیcomplement-dependent cytotoxicity - سمیت سلولی وابسته به مکملNeuromyelitis optica - سندرم دویکcentral nervous system - سیستم عصبی مرکزیComplement - متممExpanded Disability Status Scale - مقیاس وضعیت ناتوانی گسترش یافتهMAC - مکITP - و غیره.paraformaldehyde - پارافرمالدهیدidiopathic thrombocytopenic purpura - پالپور ترومبوسیتوپنیک ایدیوپاتیکGlial fibrillary acidic protein - پروتئین اسیدی فیبریلاسیون گلایالMyelin basic protein - پروتئین پایه میلینmembrane attack complex - پیچیده حمله غشاءtotal internal reflection fluorescence - کل فلورسنس بازتاب داخلیWheat germ agglutinin - گیاه گندم آگلوتیینینFcγ receptor - گیرنده Fcγ
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علم عصب شناسی
عصب شناسی
چکیده انگلیسی
Neuromyelitis optica (NMO) pathogenesis involves binding of anti-aquaporin-4 (AQP4) autoantibodies (NMO-IgG) present in serum to AQP4 on astrocytes, which causes complement-dependent cytotoxicity (CDC) and antibody-dependent cellular cytotoxicity (ADCC). Human immunoglobulin G (hIgG) is effective for treatment of humorally mediated neurological autoimmune diseases and has been reported to improve disease outcome in a limited number of NMO patients. Here, we investigated hIgG actions on NMO-IgG pathogenicity using an in vivo rat model of NMO and in vitro assays. In rats administered NMO-IgG by intracerebral injection, the size of neuroinflammatory demyelinating lesions was reduced by ~Â 50% when hIgG was administered by intraperitoneal injection to reach levels of 10-25Â mg/mL in rat serum, comparable with human therapeutic levels. In vitro, hIgG at 10Â mg/mL reduced by 90% NMO-IgG-mediated CDC following addition of NMO-IgG and human complement to AQP4-expressing cells. The hIgG effect was mainly on the classical complement pathway. hIgG at 10Â mg/mL also reduced by up to 90% NMO-IgG-mediated ADCC as assayed with human natural killer cells as effector cells. However, hIgG at up to 40Â mg/mL did not affect AQP4 cell surface expression or its supramolecular assembly in orthogonal arrays of particles, nor did it affect NMO-IgG binding to AQP4. We conclude that hIgG reduces NMO-IgG pathogenicity by inhibition of CDC and ADCC, providing a mechanistic basis to support further clinical evaluation of its therapeutic efficacy in NMO.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Experimental Neurology - Volume 255, May 2014, Pages 145-153
Journal: Experimental Neurology - Volume 255, May 2014, Pages 145-153
نویسندگان
Julien Ratelade, Alex J. Smith, A.S. Verkman,