کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
6494791 | 1418370 | 2018 | 10 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Quality and cost assessment of a recombinant antibody fragment produced from mammalian, yeast and prokaryotic host cells: A case study prior to pharmaceutical development
ترجمه فارسی عنوان
ارزیابی کیفیت و هزینه یک قطعه آنتی بادی نوترکیب تولید شده از سلول های میزبان پستانداران، مخمر و پروکاریوت: مطالعه مورد قبل از توسعه دارویی
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
PBSSEC-HPLCPPLPrPIEFCROHRPDSPPPPCoGDTTCMCSPIsodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل دوده سولفات سدیم پلی آکریل آمیدSDS-PAGE - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدisoelectrofocusing - ایزو الکترو فوکوس کردنEconomic analysis - تحلیل اقتصادیPharmaceutical development - توسعه داروییelution volume - حجم زندگیdithiothreitol - دیتیوتریتولRetention time - زمان بازداریContract research organization - سازمان تحقیقاتی قراردادFab - فابDownstream process - فرایند فرآیند پایینphosphate buffer saline - فسفات بافر شورsoybean trypsin inhibitor - مهارکننده تریپسین سویاcost of goods - هزینه کالاهاrelative molecular weight - وزن مولکولی نسبیHorseradish peroxidase - پراکسیداز هوررادیشPlatelet rich plasma - پلاسما غنی از پلاکتplatelet poor plasma - پلاکت پلاسمای ضعیفGlycoprotein - گلیکوپروتئین
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
مهندسی شیمی
بیو مهندسی (مهندسی زیستی)
چکیده انگلیسی
Monoclonal antibody fragments (Fab) are a promising class of therapeutic agents. Fabs are aglycosylated proteins and so many expression platforms have been developed including prokaryotic, yeast and mammalian cells. However, these platforms are not equivalent in terms of cell line development and culture time, product quality and possibly cost of production that greatly influence the success of a drug candidate's pharmaceutical development. This study is an assessment of the humanized Fab fragment ACT017 produced from two microorganisms (Escherichia coli and Pichia pastoris) and one mammalian cell host (CHO). Following low scale production and Protein L-affinity purification under generic conditions, physico-chemical and functional quality assessments were carried out prior to economic analysis of industrial scale production using a specialized software (Biosolve, Biopharm Services, UK). Results show higher titer production when using E. coli but associated with high heterogeneity of the protein content recovered in the supernatant. We also observed glycoforms of the Fab produced from P. pastoris, while Fab secreted from CHO was the most homogeneous despite a much longer culture time and slightly higher estimated cost of goods. This study may help inform future pharmaceutical development of this class of therapeutic proteins.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: New Biotechnology - Volume 44, 25 September 2018, Pages 31-40
Journal: New Biotechnology - Volume 44, 25 September 2018, Pages 31-40
نویسندگان
Kristell Lebozec, Martine Jandrot-Perrus, Gilles Avenard, Olivier Favre-Bulle, Philippe Billiald,