کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8301668 | 1537702 | 2016 | 39 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Structural insights into nonvesicular lipid transport by the oxysterol binding protein homologue family
ترجمه فارسی عنوان
بینش ساختاری به انتقال لیپید غیر سلولی توسط خانواده هوموفور پروتئین اتصال اکسسترین
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
OSBP-related proteinORPFFATMCsCERTOSBPVAPPhosphatidylinositol 4-phosphate - Phosphatidylinositol 4-فسفاتPI(4)P - PI (4) PSterol - استرولLTP - تقویت طولانی مدت یا LTP two phenylalanines in an acidic tract - دو فنیلالانین در یک دستگاه اسیدیStructure - ساختار یا سازهmembrane contact site - سایت تماس غشاییMembrane contact sites - سایت های تماس با غشاءendoplasmic reticulum - شبکه آندوپلاسمی Plasma membrane - غشای پلاسماphosphatidylinositol - فسفاتیدیل اینوزیتولphosphatidylcholine - فسفاتیدیل کولینPhosphatidylserine - فسفاتیدیلسرینPhosphoinositide - فسفوئوزیتیدLipid - لیپیدPleckstrin Homology - همخوانی PleckstrinORD - واژهlate endosome - پایان آندوسومoxysterol binding protein - پروتئین اتصال اکسسترینOxysterol-binding protein - پروتئین اتصال دهنده اکسسترینceramide transfer protein - پروتئین انتقال سرامیدlipid transfer protein - پروتئین انتقال لیپیدLipid transport proteins - پروتئین حمل و نقل چربی
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
چکیده انگلیسی
Sterols such as cholesterol in mammals and ergosterol in fungi are essential membrane components and play a key role in membrane function and in cell signaling. The intracellular distribution and processing of sterols and other phospholipids are in part carried out by oxysterol binding protein-related proteins (ORPs) in eukaryotes. Seven ORPs (Osh1-Osh7 proteins) in yeast have distinct functions in maintaining distribution, metabolism and signaling of intracellular lipids but they share at least one essential function. Significant progress has been made in understanding the ligand specificity and mechanism of non-vesicular lipid transport by ORPs. The unique structural features of Osh proteins explain the diversity and specificity of functions in PI(4)P-coupled lipid transport optimized in membrane contact sites. This review discusses the current advances in structural biology regarding this protein family and its potential functions, introducing them as the key players in the novel pathways of phosphoinositide-coupled directional transport of various lipids. This article is part of a Special Issue entitled: The cellular lipid landscape edited by Tim P. Levine and Anant K. Menon.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell Biology of Lipids - Volume 1861, Issue 8, Part B, August 2016, Pages 928-939
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular and Cell Biology of Lipids - Volume 1861, Issue 8, Part B, August 2016, Pages 928-939
نویسندگان
Junsen Tong, Mohammad Kawsar Manik, Huiseon Yang, Young Jun Im,