کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8323706 | 1539896 | 2014 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Changes in quaternary structure of muscle fructose-1,6-bisphosphatase regulate affinity of the enzyme to mitochondria
ترجمه فارسی عنوان
تغییرات ساختار کواترنر فروکتوز عضلانی-1،6-بیسفسفاتاز باعث تنظیم نسبت آنزیم به میتوکندری
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
FITCAMPGSK3FBPaseF6PFBP1adenosine monophosphate - آدنوزین مونوفسفرهQuaternary structure - ساختار چهارمfructose-6-phosphate - فروکتوز 6-فسفاتfructose-1,6-bisphosphate - فروکتوز-1،6-بیسفسفاتfructose-1,6-bisphosphatase - فروکتوز-1،6-بیسفسفاتازfluorescein isothiocyanate - فلوئورسین ایسوتیوسیاناتMitochondria - میتوکندریاwildtype - نوع وحشیglycogen synthase kinase 3 - گلیکوزین سنتاز کیناز 3
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
چکیده انگلیسی
Muscle fructose-1,6-bisphosphatase (FBP2), a regulatory enzyme of glyconeogenesis, binds to mitochondria where it interacts with proteins involved in regulation of energy homeostasis. Here, we show that the quaternary structure of FBP2 plays a crucial role in this interaction, and that the AMP-driven transition of the FBP2 subunit arrangement from active to inactive precludes its association with the mitochondria. Moreover, we demonstrate that truncation of the evolutionarily conserved N-terminal residues of FBP2 results in a loss of its mitochondria-protective functions. This strengthens the recently raised hypothesis that FBP2 evolved as a regulator not only for glycogen storage but also for mitochondrial function in contracting muscle.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: The International Journal of Biochemistry & Cell Biology - Volume 48, March 2014, Pages 55-59
Journal: The International Journal of Biochemistry & Cell Biology - Volume 48, March 2014, Pages 55-59
نویسندگان
Michal Pirog, Agnieszka Gizak, Dariusz Rakus,