کد مقاله کد نشریه سال انتشار مقاله انگلیسی نسخه تمام متن
8323706 1539896 2014 5 صفحه PDF دانلود رایگان
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Changes in quaternary structure of muscle fructose-1,6-bisphosphatase regulate affinity of the enzyme to mitochondria
ترجمه فارسی عنوان
تغییرات ساختار کواترنر فروکتوز عضلانی-1،6-بیسفسفاتاز باعث تنظیم نسبت آنزیم به میتوکندری
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی زیست شیمی
چکیده انگلیسی
Muscle fructose-1,6-bisphosphatase (FBP2), a regulatory enzyme of glyconeogenesis, binds to mitochondria where it interacts with proteins involved in regulation of energy homeostasis. Here, we show that the quaternary structure of FBP2 plays a crucial role in this interaction, and that the AMP-driven transition of the FBP2 subunit arrangement from active to inactive precludes its association with the mitochondria. Moreover, we demonstrate that truncation of the evolutionarily conserved N-terminal residues of FBP2 results in a loss of its mitochondria-protective functions. This strengthens the recently raised hypothesis that FBP2 evolved as a regulator not only for glycogen storage but also for mitochondrial function in contracting muscle.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: The International Journal of Biochemistry & Cell Biology - Volume 48, March 2014, Pages 55-59
نویسندگان
, , ,