کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8359783 | 1542321 | 2016 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Overproduction of recombinant human bone morphogenetic protein-7 in Chinese hamster ovary cells
ترجمه فارسی عنوان
تولید پروتئین مورفوژنیک استخوان نوترکیب انسان 7 در سلول های تخمدان هامستر چینی
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
HRPrhBMP-7BMP-7MTXEC50kiloDaltonkDaTGFβFBSdhfr - Dhfrsodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل دوده سولفات سدیم پلی آکریل آمیدSDS-PAGE - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدimmunoglobulin - ایمونوگلوبولینCho - برایRecombinant protein expression - بیان پروتئین نوترکیبTransforming Growth Factor Beta - تبدیل بتا فاکتور رشدChinese Hamster Ovary - تخمدان هامستر چینیStable cell line - خط سلول پایدارeffective dose 50 - دوز موثر 50dihydrofolate reductase - دی هیدروفلات ردوکتازfetal bovine serum - سرم جنین گاوChinese hamster ovary (CHO) cells - سلول های تخم مرغ هامستر چینی (CHO)Methotrexate - متوتروکساتpolymerase chain reaction - واکنش زنجیره ای پلیمرازPCR - واکنش زنجیرهٔ پلیمرازMolecular weight - وزن مولکولیHorseradish peroxidase - پراکسیداز هوررادیشBone morphogenetic protein-7 - پروتئین مورفوژنیک استخوان 7
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
چکیده انگلیسی
Bone morphogenetic protein-7 is a multifunctional growth factor involved in various cellular processes such as osteogenesis, kidney and eye development, brown adipogenesis, and bone metastasis, and thus has been considered to have therapeutic potential for treating various diseases. In this study, we established a Chinese hamster ovary (CHO) cell line stably overexpressing recombinant human BMP-7 (rhBMP-7). Over the course of a 14-day fed-batch culture process in a 7.5-l bioreactor (5-l working volume) using chemically defined medium, the established cells could produce over 188Â mg/l of rhBMP-7 protein. The rhBMP-7 was purified to homogeneity from the culture supernatant using a two-step chromatographic procedure that resulted in a recovery rate of approximately 55%, with protein purity greater than 95%. The purified rhBMP-7 was further demonstrated to be functionally active by measuring the proliferation of MC3T3-E1 cells, revealing a half-maximal effective concentration of 28.31Â ng/ml.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Protein Expression and Purification - Volume 120, April 2016, Pages 87-91
Journal: Protein Expression and Purification - Volume 120, April 2016, Pages 87-91
نویسندگان
Sena Yoon, Yujin Lee, Jia Pi, Yongsu Jeong, Kwangehee Baek, Jaeseung Yoon,