کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
9886146 | 1537496 | 2005 | 10 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Nardilysin facilitates complex formation between mitochondrial malate dehydrogenase and citrate synthase
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
5,5′-Dithio-bis (2-nitrobenzoic acid)mMDHEDDnpGSTNi-NTADTNBABZ2-aminobenzoyl - 2-آمینوبن زیلGlucose oxidase - آنزیم گلوکزاکسیدازProtein–protein interaction - تعامل پروتئین-پروتئینAcidic domain - دامنه اسیدیCitrate synthase - سیترات سیتواستاتlactate dehydrogenase - لاکتات دهیدروژناز LDH - لاکتات دهیدروژناز به صورت مختصر شده LDH matrix assisted laser desorption ionization - ماتریکس یونیزاسیون لیزر را پشتیبانی می کندMALDI - مالدیMetabolon - متابولیسمcarboxymethyl - کربوکسی متیلglutathione S-transferase - گلوتاتیون S-ترانسفراز
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Gel filtration chromatography showed that nardilysin activity in a rat testis or rat brain extract exhibited an apparent molecular weight of â¼300 kDa compared to â¼187 kDa for the purified enzyme. The addition of purified nardilysin to a rat brain extract, but not to an E. coli extract, produced the higher molecular species. The addition of a GST fusion protein containing the acidic domain of nardilysin eliminated the higher molecular weight nardilysin forms, suggesting that oligomerization involves the acidic domain of nardilysin. Using an immobilized nardilysin column, mitochondrial malate dehydrogenase (mMDH) and citrate synthase (CS) were isolated from a fractionated rat brain extract. Porcine mMDH, but not porcine cytosolic MDH, was shown to form a heterodimer with nardilysin. Mitochondrial MDH increased nardilysin activity about 50%, while nardilysin stabilized mMDH towards heat inactivation. CS was co-immunoprecipitated with mMDH only in the presence of nardilysin showing that nardilysin facilitates complex formation.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects - Volume 1723, Issues 1â3, 25 May 2005, Pages 292-301
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects - Volume 1723, Issues 1â3, 25 May 2005, Pages 292-301
نویسندگان
K. Martin Chow, Zhangliang Ma, Jian Cai, William M. Pierce, Louis B. Hersh,