دانلود مقالات ISI درباره تاشدگی پروتئین + ترجمه فارسی
Protein Folding
آشنایی با موضوع
تاشدگی پروتئین فرایندی فیزیکی است که در آن بسپپتید (یا پلیپپتید) به ساختار سهبعدی مشخصی پیچیده میشود. هر پروتئین از یکی بسپپتید آغاز میشود. بسپیپیدها زنجیرهای از اسیدهای آمینه هستند که در آغاز هیچ ساختار سهبعدی مشخصی ندارند (سمت چپ شکل روبهرو). ولی هر اسید آمیه در زنجیره میتواند ویژگیهای شیمیایی خاصی بدارد؛ مثلاً آبدوست یا آبگریز یا باردار باشد.
وتیینها در اثر تا خوردگی شکل فضایی را ایجاد میکنند که دارای کمترین انرژی است. وقتی پروتئین تا میخورد پیوندهای ضعیف غیر کوالانسی به تثبیت تا خوردگی کمک میکنند. این پیوندها عبارتند از: پیوند یونی، پیوند هیدروژنی، برهمکنشهای واندروالس و نیروهای آب گریز.
همانطور که گفته شد زنجیره جانبی متصل به اسیدهای آمینه میتوانند قطبی یا غیر قطبی باشند. وقتی پروتئین در آب سیتوزولی قرار میگیرد زنجیرههای جانبی آب گریز تمایل دارند بصورت یک مجموعه در درون مولکول پروتئین قرار بگیرند تا حد اقل تماس با مولکولهای قطبی آب را داشته باشند و اثر تضعیف کننده آنها بر پیوندهای هیدروژنی آب حد اقل باشد. از طرف دیگر زنجیرههای جانبی ای که قطبی هستند تمایل دارند که در روی سطح مولکول پروتئین قرار بگیرند و با مولکولهای آب یا سایر مولکولها پیوند هیدروژنی ایجاد کنند. بنابراین خاصیت آب گریزی زنجیرههای جانبی در تعیین شکل پروتئین نقش اساسی دارد.
در اثر تا خوردن پروتئینها شکل نهایی پیدا میکنند که یکتا و دارای کمینه انرژی است. تمامی اطلاعات لازم برای تا خوردن پروتئین در توالی اسیدهای آمینه آن تهفتهاست. زیرا این توالی منحصربهفرد محل قرارگیری زنجیرهای جانبی را تعیین کرده وشکل نهایی پروتئین را تعیین میکنند.
تا خوردن پروتئین در درون سلول یکی از فرایندهای حیاتی زیستی است. در اثرتا خوردن نا مناسب تجمعاتی ایجاد میشود که میتواند به بافت سلول آسیب برساند. برخی از بیماریهای عصبی مانند آلزایمر و بیماری هانتینگتون در اثر بد تا خوردن پروتئین در بافتهای عصبی ایجاد میشوند.
در فرایند تا خوردن، پروتئین مسیرهایی را از نظر سطح انرژی طی میکند. در ابتدا پروتئین یک رشتهٔ فاقدساختار مشخص با انتروپی بالاست. ضمن فرایند تا خوردن اتمهای ستون فقرات پروتئینی با ایجاد انواع پیوندهای مناسب یا نا مناسب با سایر اتمهای ستون فقرات پروتئینی ویا زنجیره جانبی باعث تغییر در سطح انرژی پروتئین میشوند.
فرایند تا خوردن که درآن پروتئین از حالت تا نخورده به حالت نهایی میرسد را میتوان از دیدگاه آماری بررسی نمود. میتوان به جای یک پروتئین که فرایند تا خوردن را با تعداد زیادی پیکربندی ممکن از نظر انرژی تجربه میکند یک مجموعه از همه پیکر بندیهای ممکن انرژی در نظر گرفت و تعداد حالتهایی که در آن انرژی مقدار خاصی است را بدست آورد و برای سیستم آنتروپی را محاسبه نمود و به این ترتیب انرژی آزاد گیبس را به دست آورد. حالت نهایی سیستم در کمینه انرژی اتفاق میافتد.
بررسی سیستم از نظر اماری به ما این امکان را میدهد که فرایند تا خوردن را با جزئیات شبیه سازی کنیم و این فرایند را بهتر بشناسیم.
پارادوکس لوینتال
یکی از مباحث جالب درتا خوردن پروتئین، مسئله زمان تا خوردن است. مدت زمان لازم برای این فرایند در درون سلول از مرتبه ثانیهاست. نخستین بارلوینتال با محاسبه پارامتر سرعت واکنش از رابطه آرنیوس مدت زمان لازم برای تا خوردن پروتئین را محاسبه کرد. وی این زمان را با در نظر گرفتن تمامی مسیرهای ممکن انرژی انجام داد وجوابی که بدست آورد یک عدد نجومی بود. لوینتال نتیجه گرفت که در فرایند تا خوردن پروتئین، همه مسیرهای ممکن انرژی طی نمیشوند و مسیر ویژهای برای تا خوردن وجود دارد.
تعیین ساختار سه بعدی پروتئین به طور تجربی بسیار دشوار است. ولی ترتیب زنجیرهٔ هر پروتئین معمولاً دانستهاست. پژوهشگران میکوشند روشهای زیستفیزیکی گوناگون را به کار بگیرند تا ساختار سهبعدی نهایی را از روی دنبالهٔ اسیدهای آمینه پیشبینی کنند.
در این صفحه تعداد 2121 مقاله تخصصی درباره تاشدگی پروتئین که در نشریه های معتبر علمی و پایگاه ساینس دایرکت (Science Direct) منتشر شده، نمایش داده شده است. برخی از این مقالات، پیش تر به زبان فارسی ترجمه شده اند که با مراجعه به هر یک از آنها، می توانید متن کامل مقاله انگلیسی همراه با ترجمه فارسی آن را دریافت فرمایید. در صورتی که مقاله مورد نظر شما هنوز به فارسی ترجمه نشده باشد، مترجمان با تجربه ما آمادگی دارند آن را در اسرع وقت برای شما ترجمه نمایند.
مقالات ISI تاشدگی پروتئین (ترجمه نشده)
مقالات زیر هنوز به فارسی ترجمه نشده اند. در صورتی که به ترجمه آماده هر یک از مقالات زیر نیاز داشته باشید، می توانید سفارش دهید تا مترجمان با تجربه این مجموعه در اسرع وقت آن را برای شما ترجمه نمایند.
Keywords: تاشدگی پروتئین; Green fluorescent protein (GFP); Fluorescence; Femtosecond spectroscopy; Excited-state dynamics; Protein folding; Protein aggregation; Single chain variable fragment (scFv); Genetic fusion; Folding reporter;
Keywords: تاشدگی پروتئین; Denatured state ensemble; Unfolded state; Protein stability; Protein folding; Protein engineering; Ribosomal protein L9; Electrostatic interactions; Protein design; pH Titration; Thermodynamic linkage;
Keywords: تاشدگی پروتئین; T2SS, Type II protein secretion system; EM, electron microscopy; NRMSD, normalized root-mean-square deviation; POE, polyoxyethylene; EDTA, ethylenediaminetetraacetic acidSac7d; outer membrane protein; secretin; Type II protein secretion; protein folding
Keywords: تاشدگی پروتئین; ribosomal protein S16; residual structure; protein folding; thermostability; ΔCp0BODIPY, N-(4,4-difluoro-5,7-dimethyl-4-bora-3a,4a-diaza-s-indacene-3-yl)methyl iodoacetamide; F10C/W74Fthermo, doubly mutated variant of S16thermo; FWHM, full width at half-m