کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10537169 | 962685 | 2013 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Binding of bivalent ions to actinomycete mannanase is accompanied by conformational change and is a key factor in its thermal stability
ترجمه فارسی عنوان
اتصال یونهای دوطرفه به مننناز آکتینیومیتسکتیو همراه با تغییر شکل پذیری و یک عامل کلیدی در پایداری حرارتی آن است
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
CBMDNSLBGActinomyceteITCpiperazine-N,N′-bis(2-ethanesulfonic acid) - piperazine-N، N'-bis (2-ethanesulfonic acid)Locust bean gum - آدامس لوبیا3,5-dinitrosalicylic acid - اسید 3،5-دینیتروسالتیسیلیکConformational change - تغییر کنفورماسیونیGlycoside hydrolase family 5 - خانواده گلیکوزید هیدرولاز 5circular dichroism - رنگ تابی دورانیANS - سالPipes - لوله هایMannanase - ماننازCarbohydrate-binding module - ماژول اتصال کربوهیدراتThermal stability - پایداری حرارتیIsothermal titration calorimetry - کالری سنجی تیتاسیون ایزوترمالCalcium - کلسیمKonjac glucomannan - کلوچه گلوکومنن
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
شیمی
شیمی آنالیزی یا شیمی تجزیه
چکیده انگلیسی
⺠We cloned and expressed the mannanases of Streptomyces thermoluteus and S. lividans. ⺠Carbohydrate-binding modules enhanced mannanase activity, but not thermal stability. ⺠Binding of certain bivalent ions to mannanase enhanced thermal stability. ⺠Binding involved positive entropy change due to dehydration of protein-bivalent ion. ⺠Conformational change induced by certain bivalent ions was different among mannanases.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics - Volume 1834, Issue 1, January 2013, Pages 301-307
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics - Volume 1834, Issue 1, January 2013, Pages 301-307
نویسندگان
Yuya Kumagai, Kayoko Kawakami, Misugi Uraji, Tadashi Hatanaka,