کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10537176 | 962685 | 2013 | 10 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Integral role of the Iâ²-helix in the function of the “inactive” C-terminal domain of catalase-peroxidase (KatG)
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
ABTSGuHClNi-NTACCPMCDPMSFAPXIPTGRHSMagnetic circular dichroism - دیکرومیز دایره مغناطیسیCytochrome c peroxidase - سیتوکروم پراکسیدازPhenylmethanesulfonyl fluoride - فنیل متیل سولفونیل فلورایدGene duplication - مضاعف سازی ژن، تکثیر ژنPeroxidase - پراکسیدازascorbate peroxidase - پراکسیداز آسکورباتیCatalase - کاتالازCatalase–peroxidase - کاتالاز پراکسیدازkatG - کتGuanidine hydrochloride - گوانیدین هیدروکلراید
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
شیمی
شیمی آنالیزی یا شیمی تجزیه
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
⺠The C-terminal domain may use its Iâ²-helix to adjust N-terminal domain structure. ⺠Iâ²-helix variants of intact KatG had increasingly reduced stability and activity. ⺠Multiple substitutions gave properties of the stand-alone N-terminal domain (KatGN). ⺠Iâ²-helix variants of KatGC had diminished capacity to reactivate KatGN. ⺠KatGN reactivation by KatGC is valuable for exploring KatG structure and function.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics - Volume 1834, Issue 1, January 2013, Pages 362-371
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics - Volume 1834, Issue 1, January 2013, Pages 362-371
نویسندگان
Yu Wang, Douglas C. Goodwin,