کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10753919 | 1050345 | 2014 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Kdo hydroxylase is an inner core assembly enzyme in the Ko-containing lipopolysaccharide biosynthesis
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
α-KGHEPPAGEBCABCCTLCDTTIPTGFPLCHEPESPBSLPSESI3-deoxy-d-manno-oct-2-ulosonic acid4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid - 4- (2-hydroxyethyl) -1-piperazineethanesulfonic acidBSA - BSADEAE-cellulose - DEAE سلولزKDO - WHObovine serum albumin - آلبومین سرم گاوalpha-ketoglutarate - آلفا کتوگلووتراتEDTA - اتیلن دی آمین تترا استیک اسید Ethylenediaminetetraacetic acid - اتیلینیدامین تتراستیک اسیدpolyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدisopropyl β-D-1-thiogalactopyranoside - ایزوپروپیل β-D-1-thiogalactopyranosidebicinchoninic acid - بیسینکنینیک اسیدdiethylaminoethyl cellulose - دی اتیل آمینو اتیل سلولزdithiothreitol - دیتیوتریتولfast protein liquid chromatography - سریع کروماتوگرافی مایع پروتئینMass spectrometry - طیف سنجی جرمیlipopolysaccharide - لیپوپلی ساکاریدBurkholderia cepacia complex - مجتمع Burkholderia cepaciaPhosphate-buffered saline - محلول نمک فسفات با خاصیت بافریHeptose - هپوتوسthin layer chromatography - کروماتوگرافی لایه نازکelectrospray ionization - یونیزاسیون الکترو اسپری
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله

چکیده انگلیسی
The lipopolysaccharide (LPS) isolated from certain important Gram-negative pathogens including a human pathogen Yersinia pestis and opportunistic pathogens Burkholderia mallei and Burkholderia pseudomallei contains d-glycero-d-talo-oct-2-ulosonic acid (Ko), an isosteric analog of 3-deoxy-d-manno-oct-2-ulosonic acid (Kdo). Kdo 3-hydroxylase (KdoO), a Fe2+/α-KG/O2 dependent dioxygenase from Burkholderia ambifaria and Yersinia pestis is responsible for Ko formation with Kdo2-lipid A as a substrate, but in which stage KdoO functions during the LPS biosynthesis has not been established. Here we purify KdoO from B. ambifaria (BaKdoO) to homogeneity for the first time and characterize its substrates. BaKdoO utilizes Kdo2-lipid IVA or Kdo2-lipid A as a substrate, but not Kdo-lipid IVAin vivo as well as in vitro and Kdo-(Hep)kdo-lipid A in vitro. These data suggest that KdoO is an inner core assembly enzyme that functions after the Kdo-transferase KdtA but before the heptosyl-transferase WaaC enzyme during the Ko-containing LPS biosynthesis.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 452, Issue 3, 26 September 2014, Pages 789-794
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 452, Issue 3, 26 September 2014, Pages 789-794
نویسندگان
Hak Suk Chung, Eun Gyeong Yang, Dohyeon Hwang, Ji Eun Lee, Ziqiang Guan, Christian R.H. Raetz,