کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10760874 | 1050461 | 2012 | 6 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Inactivation of lipoprotein lipase occurs on the surface of THP-1 macrophages where oligomers of angiopoietin-like protein 4 are formed
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
PBSGW501516LPLANGPTL4phorbol 12-myristate 13-acetatePPARCOX-2BSA - BSADMSO - DMSOPMA - LDC هاbovine serum albumin - آلبومین سرم گاوCyclooxygenase-2 - سیکلوکوکسیژناز2Lipoprotein lipase - لیپو پروتئین لیپازMacrophages - ماکروفاژها،درشت خوارهاPhosphate-buffered saline - محلول نمک فسفات با خاصیت بافریangiopoietin-like protein 4 - پروتئین مانند آنژیوپوئیتین 4peroxisome proliferator-activated receptor - گیرنده فعال فعال پروکسیوم
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
⺠Lipoprotein lipase (LPL) activity is controlled by ANGPTL4 in THP-1 macrophages. ⺠Both LPL and ANGPTL4 bind to THP-1 macrophages in a heparin-releasable fashion. ⺠Only monomers of ANGPTL4 are present within THP-1 macrophages. ⺠Covalent oligomers of ANGPTL4 appear on cell surface and in medium. ⺠Inactivation of LPL coincide with ANGPTL4 oligomer formation on cell surfaces.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 425, Issue 2, 24 August 2012, Pages 138-143
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 425, Issue 2, 24 August 2012, Pages 138-143
نویسندگان
Elena Makoveichuk, Valentina Sukonina, Olessia Kroupa, Petra Thulin, Ewa Ehrenborg, Thomas Olivecrona, Gunilla Olivecrona,