کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10795755 | 1052594 | 2014 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Isolated noncatalytic and catalytic subunits of F1-ATPase exhibit similar, albeit not identical, energetic strategies for recognizing adenosine nucleotides
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
ΔHbΔGBinding enthalpyMgCl2F1-ATPaseΔHMg(II)ITCTRISΔSEF1ADPnuclear magnetic resonance - رزونانس مغناطیسی هستهای2-amino-2-(hydroxymethyl)propane-1,3-diol - 2-آمینو-2- (هیدروکسی متیل) پروپان 1،3-دیولtf1 - TF1adenosine 5′-triphosphate - آدنوزین 5'-تری فسفاتadenosine 5′-triphosphatase - آدنوزین 5'-تری فسفاتازadenosine 5′-diphosphate - آدنوزین 5'-دی فسفاتATP - آدنوزین تری فسفات یا ATPMetal binding - اتصال فلزEDTA - اتیلن دی آمین تترا استیک اسید Ethylenediaminetetraacetic acid - اتیلینیدامین تتراستیک اسیدBinding energetics - انرژی وابستهATPase - ایتیپیایزها NMR - تشدید مغناطیسی هستهای equilibrium dissociation constant - تعادل تعادل ثابتEquilibrium binding constant - تعادل تعادل ثابتIsothermal titration calorimetry - کالری سنجی تیتاسیون ایزوترمالMagnesium chloride - کلرید منیزیم
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The function of F1-ATPase relies critically on the intrinsic ability of its catalytic and noncatalytic subunits to interact with nucleotides. Therefore, the study of isolated subunits represents an opportunity to dissect elementary energetic contributions that drive the enzyme's rotary mechanism. In this study we have calorimetrically characterized the association of adenosine nucleotides to the isolated noncatalytic α-subunit. The resulting recognition behavior was compared with that previously reported for the isolated catalytic β-subunit (N.O. Pulido, G. Salcedo, G. Pérez-Hernández, C. José-Núñez, A. Velázquez-Campoy, E. GarcÃa-Hernández, Energetic effects of magnesium in the recognition of adenosine nucleotides by the F1-ATPase β subunit, Biochemistry 49 (2010) 5258-5268). The two subunits exhibit nucleotide-binding thermodynamic signatures similar to each other, characterized by enthalpically-driven affinities in the μM range. Nevertheless, contrary to the catalytic subunit that recognizes MgATP and MgADP with comparable strength, the noncatalytic subunit much prefers the triphosphate nucleotide. Besides, the α-subunit depends more on Mg(II) for stabilizing the interaction with ATP, while both subunits are rather metal-independent for ADP recognition. These binding behaviors are discussed in terms of the properties that the two subunits exhibit in the whole enzyme.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics - Volume 1837, Issue 1, January 2014, Pages 44-50
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics - Volume 1837, Issue 1, January 2014, Pages 44-50
نویسندگان
Guillermo Salcedo, Patricia Cano-Sánchez, Marietta Tuena de Gómez-Puyou, Adrián Velázquez-Campoy, Enrique GarcÃa-Hernández,