کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10798335 | 1053312 | 2005 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Detergent-like properties of magainin antibiotic peptides: A 31P solid-state NMR spectroscopy study
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
31P solid-state NMRPoPCdMPCnuclear magnetic resonance - رزونانس مغناطیسی هستهای1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphatidylcholine - 1-پالمیتویل-2-اولئویل-اس-گلیسرو-3-فسفاتیدیل کولین1,2-dimyristoyl-sn-glycero-3-phosphatidylcholine - 1،2-dimyristoyl-sn-glycero-3-phosphatidylcholinePOPs - آلایندههای آلی دیرپاPhase transition - انتقال فازFourier transform infrared - تبدیل فوریه مادون قرمزNMR - تشدید مغناطیسی هستهای Phase diagram - دیاگرامهای فازی circular dichroism - رنگ تابی دورانیFTIR - طیف سنج مادون قرمزLipid membrane - غشای چربیphosphatidylcholine - فسفاتیدیل کولینDetergent - مواد شویندهMagainin - مگنین
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
31P solid-state NMR spectroscopy has been used to investigate the macroscopic phase behavior of phospholipid bilayers in the presence of increasing amounts of magainin antibiotic peptides. Addition of >1 mol% magainin 2 to gel-phase DMPC or liquid crystalline POPC membranes respectively, results in 31P NMR spectra that are characterized by the coexistence of isotropic signals and line shapes typical for phospholipid bilayers. The isotropic signal intensity is a function of temperature and peptide concentration. At peptide concentrations >4 mol% of the resulting phospholipid 31P NMR spectra are characteristic of magnetically oriented POPC bilayers suggesting the formation of small disk-like micelles or perforated sheets. In contrast, addition of magainin to acidic phospholipids results in homogenous bilayer-type 31P NMR spectra with reduced chemical shift anisotropies. The results presented are in good agreement with the interfacial insertion of magainin helices with an alignment parallel to the surface of the phospholipid bilayers. The resulting curvature strain results in detergent-like properties of the amphipathic helical peptides.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes - Volume 1712, Issue 1, 15 June 2005, Pages 101-108
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes - Volume 1712, Issue 1, 15 June 2005, Pages 101-108
نویسندگان
Burkhard Bechinger,