| کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
|---|---|---|---|---|
| 10803752 | 1057180 | 2013 | 10 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Protein l-isoaspartyl-O-methyltransferase of Vibrio cholerae: Interaction with cofactors and effect of osmolytes on unfolding
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
4,4′-dianilino-1,1′-binaphthyl-5,5′-disulfonic acidITCS-adenosyl homocysteineAdoMetAdoHcyDLSTMAOGdnHClS-adenosyl methionine - S-آدنوزیل متیونینPIMT - TMIPOsmolytes - اسمولیت هاFluorescence resonance energy transfer - انتقال انرژی رزونانس FluorescenceFRET - انتقال انرژی رزونانسی فورسترBis-ANS - بیس-ANSTrimethylamine N-oxide - تریمتییلامین N-اکسیدcircular dichroism - رنگ تابی دورانیFolding intermediate - متوسط تاشوMethyltransferase - متیل ترانسفرازDynamic Light Scattering - پراکندگی نور دینامیکیIsothermal titration calorimetry - کالری سنجی تیتاسیون ایزوترمال
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
⺠PIMT in Vibrio cholerae is functionally active. ⺠Biophysical characterization reveals a non-native intermediate in folding pathway. ⺠PIMT has different affinities for AdoMet and AdoHcy, both stabilizing the protein. ⺠Modeling and MD simulations also confirm higher stability of PIMT with cofactors. ⺠Osmolytes shift the unfolding equilibrium toward the native state.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimie - Volume 95, Issue 4, April 2013, Pages 912-921
Journal: Biochimie - Volume 95, Issue 4, April 2013, Pages 912-921
نویسندگان
Tanaya Chatterjee, Aritrika Pal, Devlina Chakravarty, Sucharita Dey, Rudra P. Saha, Pinak Chakrabarti,