کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10814781 | 1058404 | 2016 | 9 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Catalytic-independent inhibition of cIAP1-mediated RIP1 ubiquitination by EGLN3
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
TNFRTNFR-associated factor 2TAK1-binding proteinTNFEGLNcIAP1RIP1XIAPTRADDDMOGpVHLTAK1DesferrioxamineTABTRAF2HIFDFXIKKcIAP - ciapIκB kinase - IkB kinaseNFκB - NFKBSmall interfering RNA - RNA تداخل کوچکsiRNA - siRNAArginine - آرژنین von Hippel–Lindau protein - از پروتئین Hippel-LindauImmunoblotting - ایمن سازیtransforming growth factor β-activated kinase 1 - تبدیل عامل فاکتور رشد بتا کیناز 1Immunoprecipitation - تخریب ایمنیHEK293 cells - سلول های HEK293human embryonic kidney 293 cells - سلول های انسانی جنینی انسان 293Hypoxia-inducible factor - فاکتور القاء کننده هیپوکسیtumor necrosis factor - فاکتور نکروز تومورLysine - لیزینcellular inhibitor of apoptosis protein - مهارکننده سلولی پروتئین آپوپتوزhemagglutinin - هماگلوتینینX-linked Inhibitor of Apoptosis Protein - پروتئین آپوپتوز وابسته به X-linkedreceptor-interacting protein 1 - پروتئین تعامل گیرنده 1Prolyl hydroxylase - پرولیل هیدروکسیلازTNF receptor - گیرنده TNFubiquitination - یوبی کوئیتینه شدن Ubiquitin - یوبیکویتین
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Catalytic-independent inhibition of cIAP1-mediated RIP1 ubiquitination by EGLN3 Catalytic-independent inhibition of cIAP1-mediated RIP1 ubiquitination by EGLN3](/preview/png/10814781.png)
چکیده انگلیسی
EGLN3 belongs to the EGLN family of prolyl hydroxylases that are able to catalyze the hydroxylation of proteins such as the α subunits of hypoxia-inducible factor. We and others have shown that EGLN3 negatively regulates the canonical NFκB pathway. Mechanistically, we demonstrated that EGLN3 inhibits ubiquitination of IKKγ (the regulatory subunit of IκB kinase complex) which is vitally important for NFκB activation. Polyubiquitination of the RIP1 (receptor-interacting protein 1) kinase is important for NFκB activation triggered by tumor necrosis factor α. It remains to be determined whether EGLN3 is able to modulate RIP1 ubiquitination catalyzed by cIAP1 (cellular inhibitor of apoptosis protein 1). This study shows that EGLN3 interacts with cIAP1 and suppresses cIAP1-mediated RIP1 ubiquitination via the C-terminal region. The hydroxylase activity is not required for the ability of EGLN3 to restrain RIP1 ubiquitination. Furthermore, EGLN3 is a novel binding protein of RIP1. The C-terminal region of EGLN3 is responsible for its interaction with RIP1. EGLN3 hydroxylase activity is not essential for the EGLN3-RIP1 interaction. EGLN3 interferes with the association between RIP1 and cIAP1, and attenuates RIP1-induced NFκB activation. This study provides novel insight into the mechanism underlying EGLN3 inhibition of NFκB signaling and sheds light on the regulation of RIP1 ubiquitination.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Cellular Signalling - Volume 28, Issue 2, February 2016, Pages 72-80
Journal: Cellular Signalling - Volume 28, Issue 2, February 2016, Pages 72-80
نویسندگان
Jian Fu,