کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10816429 | 1058572 | 2005 | 13 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Regulation of ASAP1 by phospholipids is dependent on the interface between the PH and Arf GAP domains
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
PLCPH domainsNHSPI(3,5)P2GTPγSPZAPI(3,4)P2N-hydroxysuccinimideguanosine 5′-O-(3-thiotriphosphate) - guanosine 5'-O- (3-thiotriphosphate)PI(3,4,5)P3 - PI (3،4،5) P3PI(4,5)P2 - PI (4،5) P2phosphatidic acid - اسید فسفاتیدیکFluorescence resonance energy transfer - انتقال انرژی رزونانس FluorescenceFRET - انتقال انرژی رزونانسی فورسترGAP - شکافADP-ribosylation factor - فاکتور ADP-ribosylationphosphatidylinositol - فسفاتیدیل اینوزیتولPhosphatidylserine - فسفاتیدیلسرینphosphatidylinositol 3,4,5-triphosphate - فسفاتیدیلینواستول 3،4،5-تری فسفاتphosphatidylinositol 3,4-bisphosphate - فسفاتیدیلینواستیل 3،4-بیسفسفاتPhosphatidylinositol 3,5-bisphosphate - فسفاتیدیلینوزیتول 3،5-بیسفسفاتphosphatidylinositol 4,5-bisphosphate - فسفاتیدیلینوزیتول 4،5-بیسفسفاتphospholipase C - فسفولیپاز CDbl homology - همبستگی DblPleckstrin Homology - همخوانی PleckstrinGTPase-activating proteins - پروتئین فعال GTPaseGTPase-activating protein - پروتئین فعال GTPase
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
ASAP1 is an Arf GAP with a PH domain immediately N-terminal to the catalytic Arf GAP domain. PH domains are thought to regulate enzymes by binding to specific phosphoinositide lipids in membranes, thereby recruiting the enzyme to a site of action. Here, we have examined the functional relationship between the PH and Arf GAP domains. We found that GAP activity requires the cognate PH domain of ASAP1, leading us to hypothesize that the Arf GAP and PH domains directly interact to form the substrate binding site. This hypothesis was supported by the combined results of protection and hydrodynamic studies. We then examined the role of the PH domain in the regulation of Arf GAP activity. The results of saturation kinetics, limited proteolysis, FRET and fluorescence spectrometry support a model in which regulation of the GAP activity of ASAP1 involves a conformational change coincident with recruitment to a membrane surface, and a second conformational change following the specific binding of phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Cellular Signalling - Volume 17, Issue 10, October 2005, Pages 1276-1288
Journal: Cellular Signalling - Volume 17, Issue 10, October 2005, Pages 1276-1288
نویسندگان
Magnus M. Che, Emily S. Boja, Hye-Young Yoon, James Gruschus, Howard Jaffe, Stacey Stauffer, Peter Schuck, Henry M. Fales, Paul A. Randazzo,