کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10870067 | 1073988 | 2015 | 34 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Benserazide, the first allosteric inhibitor of Coxsackievirus B3 3C protease
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
IC50OctylphenoxypolyethoxyethanolIGEPALBenserazidetert-butyloxycarbonylCVB3BOCCoxsackievirus B3TFATLCDTTDCMNaClHEPESESI1H NMR - 1H-NMR4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid - 4- (2-hydroxyethyl) -1-piperazineethanesulfonic acidl-DOPA - L-DOPAEDTA - اتیلن دی آمین تترا استیک اسید Ethylenediaminetetraacetic acid - اتیلینیدامین تتراستیک اسیدTrifluoroacetic acid - اسید TrifluoroaceticFluorescence resonance energy transfer - انتقال انرژی رزونانس FluorescenceFRET - انتقال انرژی رزونانسی فورسترDichloromethane - دیکلورمتانdithiothreitol - دیتیوتریتول13C NMR - رزونانس مغناطیسی هسته ای کربن 13Allosteric binding site - سایت پیوند آلوستریکSodium chloride - سدیم کلریدEnzyme kinetics - سینتیک آنزیمproton nuclear magnetic resonance spectroscopy - طیف سنجی رزونانس مغناطیسی هسته ای پروتونlevodopa - لوودوپاNon-competitive inhibitor - مهارکننده غیر رقابتیthe half maximal inhibitory concentration - نیمه حداکثر غلظت مهاریpolymerase chain reaction - واکنش زنجیره ای پلیمرازPCR - واکنش زنجیرهٔ پلیمراز3C protease - پروتئین 3Cthin-layer chromatography - کروماتوگرافی نازک لایهelectrospray ionization - یونیزاسیون الکترو اسپری
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Benserazide, the first allosteric inhibitor of Coxsackievirus B3 3C protease Benserazide, the first allosteric inhibitor of Coxsackievirus B3 3C protease](/preview/png/10870067.png)
چکیده انگلیسی
Coxsackievirus B3 is the main cause of human viral myocarditis and cardiomyopathy. Virally encoded Coxsackievirus 3C protease (3Cpro) plays an essential role in viral proliferation. Here, benserazide was discovered as a novel inhibitor from a drug library screen targeting Coxsackievirus 3Cpro using a FRET-based enzyme assay. Benserazide, whose chemical structure has no electrophilic functional groups, was characterized as a non-competitive inhibitor by enzyme kinetic studies. A molecular docking study with benserazide and its analogs indicated that a novel putative allosteric binding site was involved. Specifically, a 2,3,4-trihydroxybenzyl moiety was determined to be a key pharmacophore for the enzyme's inhibitory activity. We suggest that the putative allosteric binding site may be a novel target for future therapeutic strategies.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 15, 8 July 2015, Pages 1795-1801
Journal: FEBS Letters - Volume 589, Issue 15, 8 July 2015, Pages 1795-1801
نویسندگان
Bo-Kyoung Kim, Joong-Heui Cho, Pyeonghwa Jeong, Youngjin Lee, Jia Jia Lim, Kyoung Ryoung Park, Soo Hyun Eom, Yong-Chul Kim,