کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
1905887 | 1534746 | 2006 | 13 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Structure, folding, and misfolding of Cu,Zn superoxide dismutase in amyotrophic lateral sclerosis
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
amyotrophic lateral sclerosis - اسکلروز جانبی آمیوتروفیکfamilial amyotrophic lateral sclerosis - اسکلروز جانبی جانبی آمیوتروفی فامیلیProtein folding - تاشدگی پروتئینProtein structure - ساختار پروتئینSuperoxide dismutase - سوکسوکس دیسموتازProtein misfolding - غلظت پروتئینMetalloprotein - متالوپروتئین
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
سالمندی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Fourteen years after the discovery that mutations in Cu, Zn superoxide dismutase (SOD1) cause a subset of familial amyotrophic lateral sclerosis (fALS), the mechanism by which mutant SOD1 exerts toxicity remains unknown. The two principle hypotheses are (a) oxidative damage stemming from aberrant SOD1 redox chemistry, and (b) misfolding of the mutant protein. Here we review the structure and function of wild-type SOD1, as well as the changes to the structure and function in mutant SOD1. The relative merits of the two hypotheses are compared and a common unifying principle is outlined. Lastly, the potential for therapies targeting SOD1 misfolding is discussed.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Basis of Disease - Volume 1762, Issues 11–12, November–December 2006, Pages 1025–1037
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Basis of Disease - Volume 1762, Issues 11–12, November–December 2006, Pages 1025–1037
نویسندگان
Rishi Rakhit, Avijit Chakrabartty,