کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
1975314 | 1539157 | 2014 | 8 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Novel membrane-associated prostaglandin E synthase-2 from crustacean arthropods
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
COXNi-NTAPHMBcPGESPGESHHTmPGESMDAGSTGSHCytosolic prostaglandin E synthasep-hydroxymercuribenzoatecyclooxygenase - آنزیم سیکلواکسیژنازArachidonic acid - اسید آراشیدونیکArthropod - بندپایانrapid amplification of cDNA ends - تقویت سریع cDNA به پایان می رسدCrustacean - خرچنگmalondialdehyde - مالون دی آلدهیدRace - مسابقهUTR یا untranslated regions - منطقه ترجمه نشدهuntranslated region - منطقه غیر ترجمهNickel Nitrilotriacetic acid - نیکل اسید نیتریلوتوریکاتیکprostaglandin E synthase - پروستاگلاندین E سنتازprostaglandin - پروستاگلاندینهاhigh performance liquid chromatography - کروماتوگرافی مایع با کارایی بالاHPLC - کروماتوگرافی مایعی کاراGlutathione - گلوتاتیونglutathione S-transferase - گلوتاتیون S-ترانسفراز
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Prostaglandins (PG) have been shown to play important physiological roles in insects and marine invertebrates, yet the knowledge of their biosynthetic pathways is often lacking. Recently, we described cyclooxygenases in two amphipod crustaceans, Gammarus sp. and Caprella sp. In the present study, we report the cloning and characterization of prostaglandin E synthases (PGES) from the same organisms. The amphipod membrane-bound PGES-2-type enzymes share about 40% of the amino acid sequence identity with human mPGES-2, contain a conserved Cys110-x-x-Cys113 motif and have very low heme-binding affinity. The recombinant enzymes purified in the absence of dithiothreitol specifically catalyze the isomerization of PGH2 into PGE2. The PGES activity is increased in the presence of reduced glutathione and inhibited with a sulfhydryl group inhibitor. We assume that the amphipod mPGES-2, unlike in their mammalian counterparts, is responsible for PGE2 synthesis, not only in vitro but also in vivo.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Comparative Biochemistry and Physiology Part B: Biochemistry and Molecular Biology - Volume 174, August 2014, Pages 45-52
Journal: Comparative Biochemistry and Physiology Part B: Biochemistry and Molecular Biology - Volume 174, August 2014, Pages 45-52
نویسندگان
Kristella Hansen, Külliki Varvas, Ivar Järving, Nigulas Samel,