کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8296968 | 1536773 | 2014 | 18 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Cyanide does more to inhibit heme enzymes, than merely serving as an active-site ligand
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
HRPHeme-enzymesMetMbTMPDHydrocyanic acidPyroCCOLPOBMCCPOCATPyrogallolABTSHCNCyanide - اسید سیاندریک و سیانورInhibition - بازداریElectron paramagnetic resonance - تشدید پارامغناطیس الکترونEPR - تشدید پارامغناطیس الکترونcytochrome c oxidase - سیتوکروم سی اکسیدازLactoperoxidase - لاکتوپروکسیدازMetmyoglobin - متمیوگلوبینDose-response - پاسخ دزHorseradish peroxidase - پراکسیداز هوررادیشPeroxidation - پراکسیداسیونCatalase - کاتالازChloroperoxidase - کلروپراکسیداز
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The toxicity of cyanide is hitherto attributed to its ability to bind to heme proteins' active site and thereby inhibit their activity. It is shown herein that the long-held interpretation is inadequate to explain several observations in heme-enzyme reaction systems. Generation of cyanide-based diffusible radicals in heme-enzyme reaction milieu could shunt electron transfers (by non-active site processes), and thus be detrimental to the efficiency of oxidative outcomes.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 455, Issues 3â4, 12 December 2014, Pages 190-193
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 455, Issues 3â4, 12 December 2014, Pages 190-193
نویسندگان
Abhinav Parashar, Avanthika Venkatachalam, Daniel Andrew Gideon, Kelath Murali Manoj,