کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
8514292 | 1556506 | 2017 | 43 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Structural Analysis of Heparin-Derived 3-O-Sulfated Tetrasaccharides: Antithrombin Binding Site Variants
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
NdstSAXCIDIdoASTSHSQCLMWHGlcAEDDTOCSYGlcNMS/MS - MS / MSantithrombin III - آنتی ترومبین IIIiduronic acid - اسید iduronicuronic acid - اسید اوروئیکcollisionally induced dissociation - به صورت تصادفی القا شده استTandem MS - تاندوم MSstrong anion exchange - تبادل قوی آنیونNMR - تشدید مغناطیسی هستهای Structure-activity relationship - رابطه ساختار-فعالیتSulfotransferases - سولفات ترانسفرازMass spectrometry - طیف سنجی جرمیNuclear magnetic resonance spectroscopy - طیف سنجی رزونانس مغناطیسی هسته ایTotal correlation spectroscopy - طیف سنجی مجموع همبستگیAnticoagulant activity - فعالیت ضد انعقادHeparin lyase - هپارین لینازlow-molecular-weight heparin - هپارین کم وزن مولکولیCOSY - کثیفhigh-performance liquid chromatography - کروماتوگرافی مایعی کاراHPLC - کروماتوگرافی مایعی کاراheteronuclear single quantum coherence - یکپارچگی کوانتومی تک هسته ای
موضوعات مرتبط
علوم پزشکی و سلامت
داروسازی، سم شناسی و علوم دارویی
اکتشاف دارویی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Structural Analysis of Heparin-Derived 3-O-Sulfated Tetrasaccharides: Antithrombin Binding Site Variants Structural Analysis of Heparin-Derived 3-O-Sulfated Tetrasaccharides: Antithrombin Binding Site Variants](/preview/png/8514292.png)
چکیده انگلیسی
Heparin is a polysaccharide that is widely used as an anticoagulant drug. The mechanism for heparin's anticoagulant activity is primarily through its interaction with a serine protease inhibitor, antithrombin III (AT), that enhances its ability to inactivate blood coagulation serine proteases, including thrombin (factor IIa) and factor Xa. The AT-binding site in the heparin is one of the most well-studied carbohydrate-protein binding sites and its structure is the basis for the synthesis of the heparin pentasaccharide drug, fondaparinux. Despite our understanding of the structural requirements for the heparin pentasaccharide AT-binding site, there is a lack of data on the natural variability of these binding sites in heparins extracted from animal tissues. The present work provides a detailed study on the structural variants of the tetrasaccharide fragments of this binding site afforded following treatment of a heparin with heparin lyase II. The 5 most commonly observed tetrasaccharide fragments of the AT-binding site are fully characterized, and a method for their quantification in heparin and low-molecular-weight heparin products is described.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Journal of Pharmaceutical Sciences - Volume 106, Issue 4, April 2017, Pages 973-981
Journal: Journal of Pharmaceutical Sciences - Volume 106, Issue 4, April 2017, Pages 973-981
نویسندگان
Yin Chen, Lei Lin, Isaac Agyekum, Xing Zhang, Kalib St. Ange, Yanlei Yu, Fuming Zhang, Jian Liu, I. Jonathan Amster, Robert J. Linhardt,