کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
9886169 | 1537497 | 2005 | 12 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Lectin KM+-induced neutrophil haptotaxis involves binding to laminin
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
ECMArtocarpus integrifolia2-MEs.e.fMLPMIP-1αPECAM-1ICAMIL-8PMSFCRDPAGEMCP-1EHSHRPSDSPVPPBSDIC2-mercaptoethanol - 2-мерکارپتواتانولBSA - BSAbovine serum albumin - آلبومین سرم گاوEDTA - اتیلن دی آمین تترا استیک اسید Ethylenediaminetetraacetic acid - اتیلینیدامین تتراستیک اسیدpolyacrylamide gel electrophoresis - الکتروفورز ژل پلی آکریل آمیدimmunoglobulin - ایمونوگلوبولینInterleukin-8 - اینترلوکین -8analysis of variance - تحلیل واریانسANOVA - تحلیل واریانس Analysis of variancestandard error of the mean - خطای استاندارد میانگینcarbohydrate recognition domain - دامنه شناخت کربوهیدراتsodium dodecyl sulfate - سدیم دودسیل سولفاتFormyl-methionyl-leucyl-phenylalanine - فرمول متیونیل-لوسیل-فنیل آلانینphenylmethylsulfonyl fluoride - فنیل متیل سولفونیل فلورایدLaminin - لامینینLectin - لکتینExtracellular matrix - ماتریکس خارج سلولیPhosphate-buffered saline - محلول نمک فسفات با خاصیت بافریintercellular adhesion molecule - مولکول چسبندگی بین سلولیAntibody - پادتَن یا آنتیبادیHorseradish peroxidase - پراکسیداز هوررادیشMacrophage inflammatory protein-1α - پروتئین التهابی ماکروفاژ 1αmonocyte chemoattractant protein-1 - پروتئین شیمیایی monocyte chemoattractant-1polyvinylpyrrolidone - پلی وینیل پیرولیدونdifferential interference contrast - کنتراست تداخل دیفرانسیل
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Lectin KM+-induced neutrophil haptotaxis involves binding to laminin Lectin KM+-induced neutrophil haptotaxis involves binding to laminin](/preview/png/9886169.png)
چکیده انگلیسی
The lectin KM+ from Artocarpus integrifolia, also known as artocarpin, induces neutrophil migration by haptotaxis. The interactions of KM+ with both the extracellular matrix (ECM) and neutrophils depend on the lectin ability to recognize mannose-containing glycans. Here, we report the binding of KM+ to laminin and demonstrate that this interaction potentiates the KM+-induced neutrophil migration. Labeling of lung tissue by KM+ located its ligands on the endothelial cells, in the basement membrane, in the alveolus, and in the interstitial connective tissue. Such labeling was inhibited by 400 mM d-mannose, 10 mM Manα1-3[Manα1-6]Man or 10 μM peroxidase (a glycoprotein-containing mannosyl heptasaccharide). Laminin is a tissue ligand for KM+, since both KM+ and anti-laminin antibodies not only reacted with the same high molecular mass components of a lung extract, but also determined colocalized labeling in basement membranes of the lung tissue. The relevance of the KM+-laminin interaction to the KM+ property of inducing neutrophil migration was evaluated. The inability of low concentrations of soluble KM+ to induce human neutrophil migration was reversed by coating the microchamber filter with laminin. So, the interaction of KM+ with laminin promotes the formation of a substrate-bound KM+ gradient that is able to induce neutrophil haptotaxis.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects - Volume 1721, Issues 1â3, 18 January 2005, Pages 152-163
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects - Volume 1721, Issues 1â3, 18 January 2005, Pages 152-163
نویسندگان
Luciane Ganiko, Antônio R. Martins, Edna Freymüller, Renato A. Mortara, Maria-Cristina Roque-Barreira,