کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10591801 | 981761 | 2014 | 7 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Synthetically modified l-histidine-rich peptidomimetics exhibit potent activity against Cryptococcus neoformans
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
DMFEYPGO-(benzotriazol-1-yl)-N,N,N′,N′-tetramethyluronium tetrafluoroborateC. neoformanstert-butoxycarbonylEYPCDIEATBTUBOCHOBtMICIC50DICTrp1-hydroxybenzotriazole - 1-هیدروکسی بنزوتریازول1,3-diisopropylcarbodiimide - 1،3-دییزوپروپیل کربوردییمیدN,N-dimethylformamide - N، N-dimethylformamideN,N-diisopropylethylamine - N، N-دییزوپروپیلتیلامینAlkylation - آلکیلاسیونamino acid - آمینو اسیدTem - این استTryptophan - تریپتوفانMinimum inhibitory concentration - حداقل غلظت مهاریmicrowave - مایکروویو یا میکروویوMethanol - متانولMeOH - مونTransmission electron microscopy - میکروسکوپ الکترونی عبوریAntifungal peptides - پپتیدهای ضد قارچ
موضوعات مرتبط
مهندسی و علوم پایه
شیمی
شیمی آلی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
![عکس صفحه اول مقاله: Synthetically modified l-histidine-rich peptidomimetics exhibit potent activity against Cryptococcus neoformans Synthetically modified l-histidine-rich peptidomimetics exhibit potent activity against Cryptococcus neoformans](/preview/png/10591801.png)
چکیده انگلیسی
We describe the synthesis and antimicrobial evaluation of structurally new peptidomimetics, rich in synthetically modified l-histidine. Two series of tripeptidomimetics were synthesized by varying lipophilicity at the C-2 position of l-histidine and at the N- and C-terminus. The data indicates that peptides (5f, 6f, 9f and 10f) possessing highly lipophilic adamantan-1-yl group displayed strong inhibition of Cryptococcus neoformans. Peptide 6f is the most potent of all with IC50 and MFC values of 0.60 and 0.63 μg/mL, respectively, compared to the commercial drug amphotericin B (IC50 = 0.69 and MFC = 1.25 μg/mL). The selectivity of these peptides to microbial pathogen was examined by a tryptophan fluorescence quenching study and transmission electron microscopy. These studies indicate that the peptides plausibly interact with the mimic membrane of pathogen by direct insertion, and results in disruption of membrane of pathogen.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters - Volume 24, Issue 14, 15 July 2014, Pages 3150-3154
Journal: Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters - Volume 24, Issue 14, 15 July 2014, Pages 3150-3154
نویسندگان
Amit Mahindra, Nitin Bagra, Nishima Wangoo, Rohan Jain, Shabana I. Khan, Melissa R. Jacob, Rahul Jain,