کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10750530 | 1050301 | 2015 | 25 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Tooth enamel protein amelogenin binds to ameloblast cell membrane-mimicking vesicles via its N-terminus
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
POPIaCMLPOPGPOPAAmeloblastsTRAPPoPCNaF1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphoglycerol - 1-پالمیتویل-2-oleoyl-sn-گلیسرو-3-فسفو گلیسرول1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphate - 1-پالمیتویل-2-اولئویل-اس-گلیسرو -3 فسفات1-palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phosphoethanolamine - 1-پالمیتویل-2-اولئویل-اس-گلیسرو-3-فسفاتانولامین1-Palmitoyl-2-oleoyl-sn-glycero-3-phospho-l-serine - 1-پالمیتویل-2-اولئویل-اس-گلیسرو-3-فسفو-ل-سریینPOPs - آلایندههای آلی دیرپاAmelogenin - آملوژنینFluorescence resonance energy transfer - انتقال انرژی رزونانس FluorescenceFRET - انتقال انرژی رزونانسی فورسترcircular dichroism - رنگ تابی دورانیLiposomes - لیپوزومSUV - ماشین شاسی بلندEnamel - مینای دندانPOPE - پاپsmall unilamellar vesicles - کیسه های کوچک کوچک
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
We have recently reported that the extracellular enamel protein amelogenin has affinity to interact with phospholipids and proposed that such interactions may play key roles in enamel biomineralization as well as reported amelogenin signaling activities. Here, in order to identify the liposome-interacting domains of amelogenin we designed four different amelogenin mutants containing only a single tryptophan at positions 25, 45, 112 and 161. Circular dichroism studies of the mutants confirmed that they are structurally similar to the wild-type amelogenin. Utilizing the intrinsic fluorescence of single tryptophan residue and fluorescence resonance energy transfer [FRET], we analyzed the accessibility and strength of their binding with an ameloblast cell membrane-mimicking model membrane (ACML) and a negatively charged liposome used as a membrane model. We found that amelogenin has membrane-binding ability mainly via its N-terminal, close to residues W25 and W45. Significant blue shift was also observed in the fluorescence of a N-terminal peptide following addition of liposomes. We suggest that, among other mechanisms, enamel malformation in cases of Amelogenesis Imperfecta (AI) with mutations at the N-terminal may be the result of defective amelogenin-cell interactions.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 464, Issue 3, 28 August 2015, Pages 956-961
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 464, Issue 3, 28 August 2015, Pages 956-961
نویسندگان
Sowmya Bekshe Lokappa, Karthik Balakrishna Chandrababu, Janet Moradian-Oldak,