کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10759282 | 1050417 | 2013 | 5 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Class specific peptide inhibitors for secretory phospholipases A2
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
LysoPCPoxnoPCLacrimal fluidsPLA2PLA2cPLA2hsp70FFAOligomerizationAMPNCBICytosolic PLA2 - PLA2 سیتواستولیROS - ROSphospholipase A2 - آنزیم فسفولیپاز A2 Free fatty acid - اسید چرب آزادPolyunsaturated fatty acids - اسید چرب اشباع نشدهPUFA - اسید چرب چند غیراشباعlarge unilamellar vesicles - بزرگ کیسه های بدون انعطاف پذیرsecretory PLA2 - ترشح PLA2Bee venom - زهر زنبور عسلPlatelet activating factor - عامل فعال کننده پلاکتphosphatidylcholine - فسفاتیدیل کولینLUV - لووLysophosphatidylcholine - لیزوفسفاتیدیل کولینNational Center for Biotechnology Information - مرکز ملی اطلاعات بیوتکنولوژیPeptide inhibitor - مهارکننده پپتیدElectron microscopy - میکروسکوپ الکترونیPAF - نیروی هوایی پاکستانheat shock protein 70 - پروتئین شوک حرارت 70Antimicrobial peptides - پپتیدهای پادمیکرب یا آنتیمایکروبیال پپتایدReactive oxygen species - گونههای فعال اکسیژن
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی
زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
Phospholipases A2 (PLA2) catalyze the hydrolytic cleavage of free fatty acids from the sn-2 OH-moiety of glycerophospholipids. These enzymes have a number of functions, from digestion to signaling and toxicity of several venoms. They have also been implicated in inflammation and are connected to diverse diseases, such as cancer, ischemia, atherosclerosis, and schizophrenia. Accordingly, there is a keen interest to develop selective inhibitors for therapeutic use. We recently proposed a novel mechanism for the control of PLA2 activity with highly active protofibrils of PLA2 existing transiently before conversion to inactive amyloid fibrils [19]. In keeping with the above mechanism several algorithms identified 85KMYFNLI91 and 17AALSYGFYG25 in bee venom (bv) and human lacrimal fluid (Lf) PLA2, respectively, as a regions potentially forming amyloid type aggregates. Interestingly, in keeping with the proposed role of these sequences in the control of the activity of these enzymes, preincubation of 2Â nM bvPLA2 with 85KMYFNLI91 caused complete inhibition of PLA2 activity while the scrambled control peptide YNFLIMK had no effect. Approximately 36% attenuation of the hydrolytic activity of LfPLA2 present in human lacrimal fluid was observed in the presence of 80Â nM 17AALSYGFYG25.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 436, Issue 2, 28 June 2013, Pages 349-353
Journal: Biochemical and Biophysical Research Communications - Volume 436, Issue 2, 28 June 2013, Pages 349-353
نویسندگان
Ajay K. Mahalka, Paavo K.J. Kinnunen,