کد مقاله | کد نشریه | سال انتشار | مقاله انگلیسی | نسخه تمام متن |
---|---|---|---|---|
10871656 | 1074065 | 2012 | 11 صفحه PDF | دانلود رایگان |
عنوان انگلیسی مقاله ISI
Beyond 'furballs' and 'dumpling soups' - towards a molecular architecture of signaling complexes and networks
دانلود مقاله + سفارش ترجمه
دانلود مقاله ISI انگلیسی
رایگان برای ایرانیان
کلمات کلیدی
DLKglutamate receptor interacting protein 1NR2BFRSCDX2SHP2SAXSCryo-EMCrkCrkLAFMSte11RACK1receptor of activated protein kinase C 1PIP3UTRSignalosomeGRB2Ste5ApoER2PBS2PTB domainBcar1Short linear motifGRIP1JIP1Sic1CDC4Zbp1LMDTCrERKSRCGABEGFIRSlinker for activation of T-cellsABLcaudal type homeobox 2DISC1PI3KCOP9CDKnuclear magnetic resonance - رزونانس مغناطیسی هستهایc-Met - c-metcAMP - cAMPiGFR - IGFRMAPK/ERK kinase - MAPK / ERK kinasep130Cas - P130CasPI3 kinase - PI3 کینازStat1 - sTAT1Cyclic adenosine monophosphate - آدنوزین مونوفسفات CyclicDisrupted in Schizophrenia 1 - اختلال در اسکیزوفرنی 1Intrinsic disorder - اختلال ذهنیMacromolecular crowding - اغتشاش زیادELM - المinsulin receptor substrate - انسولین بستر گیرندهCrk-associated substrate - بستر مرتبط با CrkNMR - تشدید مغناطیسی هستهای PH domain - دامنه PHSH2 domain - دامنه SH2SH3 domain - دامنه SH3phosphotyrosine-binding domain - دامنه اتصال فسفاتیروسینPleckstrin homology domain - دامنه هماهنگی PleckstrinDok - دکترRab - ربLAT - سالSignaling complex - سیگنالینگ پیچیدهSignaling network - شبکه سیگنالینگepidermal growth factor - عامل رشد اپیدرمیphosphatidylinositol (3,4,5)-triphosphate - فسفاتیدیلینواستول (3،4،5) تری فسفاتSlim - لاغرMALS - مالشsignal transducer and activator of transcription 1 - مبدل سیگنال و فعال کننده رونویسی 1MEK - مجاهدین خلقMolecular architecture - معماری مولکولیuntranslated region - منطقه غیر ترجمهCryo-electron microscopy - میکروسکوپ الکترونی کرایوatomic force microscopy - میکروسکوپ نیروی اتمیsmall angle X-ray Scattering - پراکندگی اشعه ایکس زاویه کوچکcalcium/calmodulin-dependent serine protein kinase - پروتئین کیناز سریین وابسته به کلسیم / کالودولینgrowth factor receptor-bound protein 2 - پروتئین گیرنده پروتئینی 2 عامل رشدCASK - کاسکextracellular signal-regulated kinase - کیناز تنظیم شده سیگنال خارج سلولیcyclin-dependent kinase - کییناز وابسته به سیکلینApolipoprotein E receptor 2 - گیرنده آپولیپوپروتئین E 2insulin receptor - گیرنده انسولینinsulin-like growth factor 1 receptor - گیرنده فاکتور رشد 1 مانند انسولینT-cell receptor - گیرنده لنفوسیت T
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری
علوم کشاورزی و بیولوژیک
دانش گیاه شناسی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
چکیده انگلیسی
The molecular architectures of intracellular signaling networks are largely unknown. Understanding their design principles and mechanisms of processing information is essential to grasp the molecular basis of virtually all biological processes. This is particularly challenging for human pathologies like cancers, as essentially each tumor is a unique disease with vastly deranged signaling networks. However, even in normal cells we know almost nothing. A few 'signalosomes', like the COP9 and the TCR signaling complexes have been described, but detailed structural information on their architectures is largely lacking. Similarly, many growth factor receptors, for example EGF receptor, insulin receptor and c-Met, signal via huge protein complexes built on large platform proteins (Gab, Irs/Dok, p130Cas[BCAR1], Frs families etc.), which are structurally not well understood. Subsequent higher order processing events remain even more enigmatic. We discuss here methods that can be employed to study signaling architectures, and the importance of too often neglected features like macromolecular crowding, intrinsic disorder in proteins and the sophisticated cellular infrastructures, which need to be carefully considered in order to develop a more mature understanding of cellular signal processing.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: FEBS Letters - Volume 586, Issue 17, 14 August 2012, Pages 2740-2750
Journal: FEBS Letters - Volume 586, Issue 17, 14 August 2012, Pages 2740-2750
نویسندگان
Marc Lewitzky, Philip C. Simister, Stephan M. Feller,