کد مقاله کد نشریه سال انتشار مقاله انگلیسی نسخه تمام متن
5508011 1400358 2017 30 صفحه PDF دانلود رایگان
عنوان انگلیسی مقاله ISI
The substrate binding domains of human SIAH E3 ubiquitin ligases are now crystal clear
کلمات کلیدی
seven in absentia homologZNFDUBDeubiquitinaseUSPESISIAHSBDITCERADHEPES4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid - 4- (2-hydroxyethyl) -1-piperazineethanesulfonic acidE3 ubiquitin ligase - E3 ubiquitin لیگازtris(2-carboxyethyl)phosphine - tris (2-carboxyethyl) فسفینZinc finger - انگشت رویcrystallography - بلورنگاری، بلورشناسی یا کریستالوگرافیTev - به توProtein-protein interaction - تعامل پروتئین-پروتئینMaximum-likelihood - حداکثر احتمالRing - حلقهsubstrate binding domain - دامنه اتصال سوبستراTCEP - ساکتmenadione - منادیونSmall molecule inhibitors - مهار کننده های مولکولی کوچکTobacco etch virus - ویروس تنباکو اچubiquitin-specific protease - پروبیوتیک اختصاصی ubiquitinIsothermal titration calorimetry - کالری سنجی تیتاسیون ایزوترمالelectrospray ionization - یونیزاسیون الکترو اسپری
موضوعات مرتبط
علوم زیستی و بیوفناوری بیوشیمی، ژنتیک و زیست شناسی مولکولی زیست شیمی
پیش نمایش صفحه اول مقاله
The substrate binding domains of human SIAH E3 ubiquitin ligases are now crystal clear
چکیده انگلیسی
The crystallographic models provide structural insights into the substrate binding of the SIAH family E3 ubiquitin ligases that are critically involved in regulating cancer-related pathways. Our results suggest caution should be taken when using menadione as a specific SIAH2 inhibitor.
ناشر
Database: Elsevier - ScienceDirect (ساینس دایرکت)
Journal: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects - Volume 1861, Issue 1, Part A, January 2017, Pages 3095-3105
نویسندگان
, , , , , , , ,